Un pendule moléculaire pour une production efficace d'hydrogène
Cette découverte laisse entrevoir la mise au point de meilleurs biocatalyseurs pour l'industrie
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Pour produire de l'hydrogène avec une efficacité particulière, les enzymes doivent capter très rapidement des protons provenant du solvant. Des chercheurs de Bochum ont découvert comment elles y parviennent.
Presque tous les processus métaboliques nécessitent des protons, c'est-à-dire des atomes d'hydrogène chargés positivement. Bien que ceux-ci soient abondants dans le liquide cellulaire, les biocatalyseurs impliqués dépendent de mécanismes leur permettant de capter efficacement les protons et de les transporter vers le site où se produit la catalyse. Les enzymes issues de micro-organismes peuvent produire de l’hydrogène (H₂) en combinant des électrons avec des protons. Ces enzymes, appelées hydrogénases, sont si efficaces qu’un seul biocatalyseur peut capter près de 10 000 protons par seconde. Une équipe de chercheurs du groupe de photobiotechnologie de l’université de la Ruhr à Bochum, en Allemagne, a découvert comment elles y parviennent. Les chercheurs présentent leurs résultats dans le Journal of the American Chemical Society du 27 octobre 2026.
Comment un inhibiteur peut nous aider à comprendre les biocatalyseurs
Le zinc est présent à l’état naturel dans de nombreux biocatalyseurs, où il est nécessaire au mécanisme de réaction. Cet ion métallique se lie à des groupes réactifs de certains composants moléculaires — les acides aminés — de l’enzyme. « Or, c’est précisément par cette liaison que le zinc peut bloquer les biocatalyseurs », explique le Dr Jifu Duan, premier auteur de cette étude. « Il peut également se lier de manière non spécifique à des sites nécessaires à la liaison des protons. »
Des chercheurs de l’université de la Ruhr à Bochum ont étudié l’influence du zinc sur la production d’hydrogène par les [FeFe]-hydrogénases — et ont fait une découverte intéressante. « Bien que nous ayons pu observer dans les structures cristallines que le zinc se lie à divers sites des [FeFe]-hydrogénases, seule l’interaction à un emplacement très spécifique a entraîné une inhibition », précise Duan. Il est à noter que ce point se trouve à proximité immédiate de la voie de transport des protons des hydrogénases, déjà connue.
Le zinc bloque un « pendule » de transport de protons
L’équipe dirigée par M. Duan et le professeur Thomas Happe a pu démontrer que la liaison du zinc et d’autres ions métalliques bloque des acides aminés très spécifiques, à savoir deux histidines situées à la surface des [FeFe]-hydrogénases. Les histidines présentes dans les enzymes sont connues pour leur capacité à se lier aux protons, mais leur rôle dans les hydrogénases [FeFe] n’avait jusqu’alors pas été étudié. Lorsque les chercheurs ont remplacé l’une de ces histidines par un autre acide aminé, le biocatalyseur est resté très actif mais est devenu insensible au zinc. En revanche, lorsqu’ils ont remplacé l’autre histidine, l’hydrogénase [FeFe] ne pouvait produire de l’hydrogène que très lentement.
En recourant à diverses méthodes — cristallographie des protéines, tests de production d’hydrogène, électrochimie et simulations moléculaires —, l’équipe a pu démontrer que l’une de ces deux histidines forme une sorte de pendule. Lorsqu’elle bascule vers la surface de l’enzyme, elle peut recevoir un proton de l’autre histidine ; lorsqu’elle bascule vers l’intérieur de l’enzyme, elle transfère le proton vers une voie de transport de protons connue. Ce pendule possède également un point d’appui fixe, qui est un autre acide aminé que les chercheurs n’ont remarqué qu’en analysant minutieusement les structures cristallines.
L’évolution de ce pendule protéique a-t-elle conduit à des hydrogénases particulièrement efficaces ?
Aujourd’hui, nous connaissons de nombreux groupes différents d’hydrogénases [FeFe] — mais seules celles du groupe A semblent atteindre les taux de production particulièrement élevés qui rendent ces biocatalyseurs si passionnants et si intéressants pour des applications biotechnologiques. « Nous avons également cherché notre pendule dans d’autres groupes d’hydrogénases [FeFe], mais il semble n’être présent que dans le groupe A », explique Happe. « Nous pensons que les deux histidines sont responsables de leur capture rapide des protons, et donc de leur haut niveau d’activité. »
Au cours de l’évolution, cela aurait pu conduire à la spécialisation de ce groupe d’hydrogénases. Cette découverte pourrait nous aider à mieux comprendre les mécanismes moléculaires d’autres hydrogénases et, peut-être, à développer des biocatalyseurs mieux adaptés aux procédés industriels biosourcés. Cependant, ces résultats sont également importants pour comprendre le métabolismede l’H₂ chez les organismes vivants, qui joue un rôle essentiel dans de nombreux écosystèmes.
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