Un pendolo molecolare per una produzione efficiente di idrogeno
La scoperta fa sperare in biocatalizzatori più efficaci per l'industria
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Gli enzimi particolarmente efficienti nella produzione di idrogeno devono, per farlo, catturare i protoni dal solvente con estrema rapidità. I ricercatori di Bochum hanno scoperto come riescono a farlo.
Quasi tutti i processi metabolici richiedono protoni, ovvero atomi di idrogeno con carica positiva. Sebbene questi siano abbondanti nel fluido cellulare, i biocatalizzatori coinvolti dipendono da meccanismi che consentono di catturare efficacemente i protoni e trasportarli nel sito in cui avviene la catalisi. Gli enzimi dei microrganismi sono in grado di produrre idrogeno (H₂) combinando elettroni e protoni. Queste cosiddette idrogenasi sono talmente efficienti che un singolo biocatalizzatore può catturare quasi 10.000 protoni al secondo. Un gruppo di ricercatori del dipartimento di Fotobiotecnologia dell’Università della Ruhr di Bochum, in Germania, ha scoperto come ciò avvenga. I ricercatori riportano i propri risultati nel Journal of the American Chemical Society del 27 ottobre 2026.
Come un inibitore può aiutarci a comprendere i biocatalizzatori
Lo zinco è presente in natura in molti biocatalizzatori, dove è necessario per il meccanismo di reazione. Questo ione metallico si lega ai gruppi reattivi di determinati componenti molecolari — gli amminoacidi — dell’enzima. «Tuttavia, proprio attraverso questo stesso legame, lo zinco può bloccare i biocatalizzatori», spiega il dott. Jifu Duan, primo autore dello studio in questione. «Può anche legarsi in modo non specifico a siti necessari per il legame dei protoni».
I ricercatori dell’Università della Ruhr di Bochum hanno esaminato in che modo lo zinco influisca sulla produzione di idrogeno da parte delle [FeFe]-idrogenasi e hanno fatto una scoperta interessante. «Sebbene nelle strutture cristalline abbiamo potuto osservare che lo zinco si lega a vari siti delle [FeFe]-idrogenasi, solo l’interazione in un punto molto specifico ha determinato l’inibizione», afferma Duan. È interessante notare che questo punto si trova nelle immediate vicinanze della via di trasporto dei protoni delle idrogenasi, già nota in precedenza.
Lo zinco blocca un ‘pendolo’ di trasporto dei protoni
Il team guidato da Duan e dal professor Thomas Happe è riuscito a dimostrare che il legame dello zinco e di altri ioni metallici blocca aminoacidi ben specifici, ovvero due istidine presenti sulla superficie delle [FeFe]-idrogenasi. Le istidine presenti negli enzimi sono note per la loro capacità di legare i protoni, ma il loro ruolo nelle idrogenasi [FeFe] non era stato ancora studiato. Quando i ricercatori hanno sostituito una di queste istidine con un altro amminoacido, il biocatalizzatore è rimasto altamente attivo ma è diventato insensibile allo zinco. Tuttavia, quando hanno sostituito l’altra istidina, l’idrogenasi [FeFe] è riuscita a produrre idrogeno solo molto lentamente.
Utilizzando vari metodi — cristallografia proteica, test di produzione di idrogeno, elettrochimica e simulazioni molecolari — il team ha potuto dimostrare che una di queste due istidine forma una sorta di pendolo. Quando oscilla verso la superficie dell’enzima, può ricevere un protone dall’altra istidina; quando oscilla verso l’interno dell’enzima, trasferisce il protone a una via di trasporto protonico già nota. Questo pendolo ha anche un fulcro fisso, che è un altro amminoacido che i ricercatori hanno notato solo analizzando attentamente le strutture cristalline.
L’evoluzione del pendolo proteico ha portato alla formazione di idrogenasi particolarmente efficienti?
Oggi conosciamo molti gruppi diversi di [FeFe]-idrogenasi, ma solo quelle del Gruppo A sembrano raggiungere i tassi di produzione particolarmente elevati che rendono questi biocatalizzatori così interessanti e rilevanti anche per le applicazioni biotecnologiche. «Abbiamo cercato il nostro pendolo anche in altri gruppi di idrogenasi [FeFe], ma sembra essere presente solo nel Gruppo A», afferma Happe. «Riteniamo che le due istidine siano responsabili della loro rapida cattura dei protoni e, di conseguenza, del loro elevato livello di attività».
Nel corso dell’evoluzione, ciò potrebbe aver portato alla specializzazione di questo gruppo di idrogenasi. Questa scoperta potrebbe aiutarci a comprendere meglio i meccanismi molecolari di altre idrogenasi e, forse, a sviluppare biocatalizzatori più adatti ai processi industriali a base biologica. Tuttavia, i risultati sono importanti anche per comprendere il metabolismodell’H₂ negli organismi viventi, che svolge un ruolo fondamentale in molti ecosistemi.
Nota: questo articolo è stato tradotto utilizzando un sistema informatico senza intervento umano. LUMITOS offre queste traduzioni automatiche per presentare una gamma più ampia di notizie attuali. Poiché questo articolo è stato tradotto con traduzione automatica, è possibile che contenga errori di vocabolario, sintassi o grammatica. L'articolo originale in Inglese può essere trovato qui.
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