Un péndulo molecular para la producción eficiente de hidrógeno
Este descubrimiento abre nuevas perspectivas para el desarrollo de mejores biocatalizadores para la industria
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Las enzimas que son especialmente eficaces en la producción de hidrógeno tienen que capturar protones del disolvente con extrema rapidez para poder hacerlo. Unos investigadores de Bochum han descubierto cómo lo consiguen.
Casi todos los procesos metabólicos requieren protones, es decir, átomos de hidrógeno con carga positiva. Aunque estos abundan en el líquido celular, los biocatalizadores implicados dependen de mecanismos que les permitan capturar protones de forma eficiente y transportarlos hasta el lugar donde se produce la catálisis. Las enzimas de los microorganismos pueden producir hidrógeno (H₂) combinando electrones con protones. Estas denominadas «hidrogenasas» son tan eficientes que un solo biocatalizador puede capturar casi 10 000 protones por segundo. Un equipo de investigadores del grupo de Fotobiotecnología de la Universidad del Ruhr de Bochum, en Alemania, ha descubierto cómo lo consiguen. Los investigadores publican sus hallazgos en la revista *Journal of the American Chemical Society* del 27 de octubre de 2026.
Cómo un inhibidor puede ayudarnos a comprender los biocatalizadores
El zinc está presente de forma natural en muchos biocatalizadores, donde es necesario para el mecanismo de reacción. Este ion metálico se une a grupos reactivos de ciertos componentes moleculares —los aminoácidos— de la enzima. «Sin embargo, a través de este mismo enlace, el zinc puede bloquear los biocatalizadores», explica el Dr. Jifu Duan, primer autor del presente estudio. «También puede unirse de forma no específica a sitios necesarios para la unión de protones».
Investigadores de la Universidad del Ruhr de Bochum han examinado cómo afecta el zinc a la producción de hidrógeno por parte de las [FeFe]-hidrogenasas, y han hecho un interesante descubrimiento. «Aunque pudimos observar en las estructuras cristalinas que el zinc se une a diversos sitios de las [FeFe]-hidrogenasas, la interacción en un único lugar muy específico provocó la inhibición», afirma Duan. Cabe destacar que este punto se encuentra en las inmediaciones de la vía de transporte de protones de las hidrogenasas, ya conocida anteriormente.
El zinc bloquea un péndulo de transporte de protones
El equipo dirigido por Duan y el profesor Thomas Happe pudo demostrar que la unión del zinc y otros iones metálicos bloquea aminoácidos muy específicos, concretamente dos histidinas situadas en la superficie de las [FeFe]-hidrogenasas. Se sabe que las histidinas de las enzimas se unen a los protones, pero su papel en las hidrogenasas [FeFe] no se había estudiado hasta ahora. Cuando los investigadores sustituyeron una de estas histidinas por otro aminoácido, el biocatalizador siguió siendo muy activo, pero se volvió insensible al zinc. Sin embargo, al sustituir la otra histidina, la hidrogenasa [FeFe] solo pudo producir hidrógeno muy lentamente.
Mediante diversos métodos —cristalografía de proteínas, pruebas de producción de hidrógeno, electroquímica y simulaciones moleculares—, el equipo pudo demostrar que una de estas dos histidinas forma una especie de péndulo. Cuando oscila hacia la superficie de la enzima, puede recibir un protón de la otra histidina; cuando oscila hacia el interior de la enzima, transfiere el protón a una vía de transporte de protones ya conocida. Este péndulo también tiene un punto de apoyo fijo, que es otro aminoácido que los investigadores solo detectaron tras analizar minuciosamente las estructuras cristalinas.
¿Ha dado lugar la evolución del péndulo proteico a hidrogenasas especialmente eficientes?
Hoy en día, conocemos muchos grupos diferentes de hidrogenasas [FeFe], pero solo las del Grupo A parecen alcanzar las tasas de producción especialmente elevadas que hacen que estos biocatalizadores sean tan interesantes y también de gran relevancia para aplicaciones biotecnológicas. «Buscamos nuestro péndulo también en otros grupos de hidrogenasas [FeFe], pero parece estar presente únicamente en el Grupo A», afirma Happe. «Creemos que las dos histidinas son las responsables de su rápida captura de protones y, por lo tanto, de su alto nivel de actividad».
En el transcurso de la evolución, esto podría haber dado lugar a la especialización de este grupo de hidrogenasas. Este hallazgo podría ayudarnos a comprender mejor los mecanismos moleculares de otras hidrogenasas y, tal vez, a desarrollar biocatalizadores más adecuados para procesos industriales de base biológica. Sin embargo, los resultados también son importantes para comprender el metabolismodel H₂ en los organismos vivos, que desempeña un papel fundamental en muchos ecosistemas.
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
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