Biocatalyseur stable à la chaleur et à l'oxygène pour la production d'hydrogène
La [FeFe]-hydrogénase nouvellement détectée d'une bactérie thermophile n'est pas dégradée par l'oxygène
En l'absence d'air, les micro-organismes produisent de l'hydrogène à l'aide d'une enzyme appelée [FeFe]-hydrogénase, l'un des biocatalyseurs producteurs d'hydrogène les plus efficaces que l'on connaisse et un outil prometteur pour l'énergie verte à base d'hydrogène. Toutefois, ces enzymes sont rapidement détruites lorsqu'elles sont exposées à l'air, ce qui a jusqu'à présent limité leur utilisation industrielle. Des efforts conjoints menés par des scientifiques du groupe de photobiotechnologie et du centre de chimie théorique de l'université de la Ruhr à Bochum, en Allemagne, ont permis d'isoler un nouveau type de [FeFe]-hydrogénase stable à l'oxygène et de révéler ses "astuces" pour assurer cette stabilité à l'oxygène. Les résultats sont publiés dans le "Journal of American Chemical Society" le 23 avril 2025.
Une sélection de bactéries thermophiles
À la recherche d'une [FeFe]-hydrogénase hautement stable, l'équipe a commencé à rechercher des [FeFe]-hydrogénases de bactéries thermophiles. En utilisant des outils bioinformatiques, ils ont trouvé la bactérie thermophile Thermosediminibacter oceani qui se développe autour de 70˚C et possède une [FeFe]-hydrogénase potentiellement intéressante.
Comprendre la grande stabilité à l'oxygène
Après avoir réussi à produire et à isoler cette nouvelle [FeFe]-hydrogénase, ils ont observé sa bonne thermostabilité et sa stabilité à l'oxygène sans précédent - elle survit même après plusieurs jours d'exposition à l'air. "Il est passionnant de constater cette grande stabilité", déclare Subhasri Ghosh, premier auteur de l'étude. En utilisant des mesures de production d'hydrogène, la spectroscopie, la mutagenèse dirigée et la prédiction de structure basée sur l'apprentissage automatique, ainsi que des simulations informatiques de dynamique moléculaire, les chercheurs ont obtenu des informations détaillées sur le mécanisme de protection contre l'oxygène. Ils ont découvert qu'un acide aminé supplémentaire contenant du soufre et situé près du centre catalytique est crucial pour la stabilité de l'oxygène. "En outre, un groupe d'acides aminés hydrophobes influence la dynamique de la protéine et aide à réguler la résistance à l'oxygène", déclare le professeur Lars Schäfer. "Nous sommes convaincus que certains de ces résultats peuvent être appliqués à d'autres [FeFe]-hydrogénases et qu'ils pourraient aider à concevoir des [FeFe]-hydrogénases plus stables à l'oxygène", conclut le professeur Thomas Happe du groupe de photobiotechnologie de l'université de la Ruhr à Bochum, qui a dirigé l'étude.
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Publication originale
Subhasri Ghosh, Chandan K. Das, Sarmila Uddin, Sven T. Stripp, Vera Engelbrecht, Martin Winkler, Silke Leimkühler, Claudia Brocks, Jifu Duan, Lars V. Schäfer, Thomas Happe; "Protein Dynamics Affect O2-Stability of Group B [FeFe]-Hydrogenase from Thermosediminibacter oceani"; Journal of the American Chemical Society, Volume 147, 2025-4-23
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