Biocatalizzatore stabile al calore e all'ossigeno per la produzione di idrogeno
La [FeFe]-idrogenasi di un batterio termofilo, appena individuata, non viene degradata dall'ossigeno
In assenza di aria, i microrganismi producono idrogeno utilizzando un enzima chiamato [FeFe]-idrogenasi, uno dei più efficienti biocatalizzatori di idrogeno conosciuti e uno strumento promettente per l'energia verde da idrogeno. Tuttavia, questi enzimi vengono rapidamente distrutti quando vengono esposti all'aria, il che ha finora limitato il loro uso industriale. Gli sforzi congiunti degli scienziati del gruppo di Fotobiotecnologia e del Centro di Chimica Teorica dell'Università Ruhr di Bochum, in Germania, hanno isolato un nuovo tipo di [FeFe]-idrogenasi stabile all'ossigeno e hanno rivelato i suoi "trucchi" per questa stabilità all'ossigeno. I risultati sono stati pubblicati su "Journal of American Chemical Society" il 23 aprile 2025.
Una selezione di batteri termofili
Alla ricerca di [FeFe]-idrogenasi altamente stabili, il team ha iniziato a cercare [FeFe]-idrogenasi da batteri termofili. Utilizzando strumenti bioinformatici, hanno trovato il batterio termofilo Thermosediminibacter oceani che prospera intorno ai 70˚C e possiede una [FeFe]-idrogenasi potenzialmente interessante.
Comprendere l'elevata stabilità all'ossigeno
Dopo aver prodotto e isolato con successo questa nuova [FeFe]-idrogenasi, hanno osservato la sua buona termostabilità e una stabilità all'ossigeno senza precedenti: sopravvive persino dopo diversi giorni di esposizione all'aria. "È davvero entusiasmante vedere questa elevata stabilità", afferma Subhasri Ghosh, primo autore dello studio. Utilizzando misurazioni della produzione di idrogeno, spettroscopia, mutagenesi sito-diretta e previsione della struttura basata sull'apprendimento automatico insieme a simulazioni di dinamica molecolare, i ricercatori hanno acquisito informazioni dettagliate sul meccanismo di protezione dall'ossigeno. Hanno scoperto che un ulteriore amminoacido contenente zolfo, situato vicino al centro catalitico, è fondamentale per la stabilità dell'ossigeno. "Inoltre, un gruppo di amminoacidi idrofobici influenza la dinamica della proteina e contribuisce a regolare la resistenza all'ossigeno", afferma il professor Lars Schäfer. "Siamo convinti che alcune di queste scoperte possano essere applicate ad altre [FeFe]-idrogenasi e che possano aiutare a progettare [FeFe]-idrogenasi più stabili all'ossigeno", conclude il professor Thomas Happe del gruppo di fotobiotecnologia della Ruhr University Bochum, che ha guidato lo studio.
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Pubblicazione originale
Subhasri Ghosh, Chandan K. Das, Sarmila Uddin, Sven T. Stripp, Vera Engelbrecht, Martin Winkler, Silke Leimkühler, Claudia Brocks, Jifu Duan, Lars V. Schäfer, Thomas Happe; "Protein Dynamics Affect O2-Stability of Group B [FeFe]-Hydrogenase from Thermosediminibacter oceani"; Journal of the American Chemical Society, Volume 147, 2025-4-23
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