01.06.2022 - Ecole Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL)

Verfolgung der Chiralität in Echtzeit

"Diese bahnbrechenden Experimente zeigen, dass der zeitaufgelöste Zirkulardichroismus in einzigartiger Weise geeignet ist, die molekularen Bewegungen zu erfassen, die viele (bio)chemische Prozesse antreiben"

Wissenschaftler der EPFL haben eine neue laserbasierte Technik entwickelt, mit der ultraschnelle Veränderungen der strukturellen Symmetrie von Molekülen, die so genannte Chiralität, gemessen und ihre Konformationsverschiebungen in Echtzeit verfolgt werden können. In Zusammenarbeit mit Forschern der Universitäten Genf und Pisa löst dieser Durchbruch eine seit langem bestehende Frage, wie eine wichtige Klasse von Metallkomplexen ihre magnetischen Eigenschaften ändert, wenn sie durch einen Lichtblitz ausgelöst wird, und kann Auswirkungen auf Anwendungen zur magnetischen Datenspeicherung haben.

Chirale Moleküle existieren in zwei Formen, den so genannten Enantiomeren, die spiegelbildlich zueinander sind und sich nicht überlagern lassen - ähnlich wie ein Paar Hände. Obwohl sie die meisten chemischen und physikalischen Eigenschaften gemeinsam haben, können Enantiomere bei (bio)chemischen Phänomenen nachteilige Auswirkungen haben. So kann beispielsweise ein Protein oder Enzym nur eine enantiomere Form eines Zielmoleküls binden. Daher ist die Identifizierung und Kontrolle der Chiralität oft der Schlüssel zur Entwicklung (bio)chemischer Verbindungen, z. B. in der Lebensmittel-, Duftstoff- und Pharmaindustrie.

Eine der gängigsten Techniken zum Nachweis von Chiralität ist der Zirkulardichroismus, bei dem gemessen wird, wie chirale Proben links- und rechts-zirkular polarisiertes Licht unterschiedlich absorbieren, um Enantiomerpaare direkt zu identifizieren. Der Zirkulardichroismus kann auch dazu beitragen, die Konformation eines Moleküls durch seine chirale Reaktion aufzulösen - eine Eigenschaft, die ihn zu einem beliebten Analyseinstrument in den (bio)chemischen Wissenschaften gemacht hat.

Allerdings war der Zirkulardichroismus bisher in Bezug auf Zeitauflösung und Spektralbereich begrenzt. Forscher unter der Leitung von Malte Oppermann in der Gruppe von Majed Chergui an der EPFL haben nun ein neues zeitaufgelöstes Instrument entwickelt, das Änderungen des Zirkulardichroismus in Bruchteilen einer Pikosekunde (ein Billionstel einer Sekunde) misst, was bedeutet, dass es ultraschnelle Schnappschüsse der Chiralität eines Moleküls während seiner gesamten (bio)chemischen Aktivität "aufnehmen" kann. Dies ermöglicht es, die Chiralität photoangeregter Moleküle zu erfassen und die Konformationsbewegung, die die Umwandlung der absorbierten Lichtenergie antreibt, aufzulösen.

In Zusammenarbeit mit der Gruppe von Jérôme Lacour an der Universität Genf und Francesco Zinna an der Universität Pisa untersuchten die Forscher mit der neuen Methode die magnetische Schaltdynamik sogenannter "eisenbasierter Spin-Crossover-Komplexe" - einer wichtigen Klasse metallorganischer Moleküle mit vielversprechenden Anwendungen in magnetischen Datenspeicher- und Verarbeitungsgeräten. Nach jahrzehntelanger Forschung ist der Mechanismus der Deaktivierung ihres magnetischen Zustands trotz seiner Bedeutung für die magnetische Datenspeicherung immer noch ungelöst.

In einem zeitaufgelösten Zirkulardichroismus-Experiment entdeckten die Forscher, dass der Verlust der Magnetisierung durch eine Verdrehung der Molekülstruktur verursacht wird, die die chirale Symmetrie verzerrt. Bemerkenswerterweise gelang es dem Team auch, den Zerfall des magnetischen Zustands zu verlangsamen, indem es die Drehbewegung in modifizierten Komplexen unterdrückte.

"Diese bahnbrechenden Experimente zeigen, dass der zeitaufgelöste Zirkulardichroismus in einzigartiger Weise geeignet ist, die molekulare Bewegung zu erfassen, die viele (bio)chemische Prozesse antreibt", sagt Malte Oppermann. "Dies bietet einen neuen Weg, um anspruchsvolle dynamische Phänomene zu untersuchen - zum Beispiel die ultraschnellen Rotationen synthetischer molekularer Motoren und die Konformationsänderungen von Proteinen und Enzymen in ihrer natürlichen flüssigen Umgebung."

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Fakten, Hintergründe, Dossiers
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