15.06.2010 - Max-Planck-Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften e.V.

Flüssiges Myoglobin für künstliches Blut

Ein britisch-deutsches Forscherteam hat nachgewiesen, dass das Protein Myoglobin auch ohne Wasser funktioniert

Proteine sind die allgegenwärtigen Helfer in biologischen Prozessen: Als Enzyme ermöglichen sie zum Beispiel chemische Reaktionen oder sie dienen als Transportvehikel - wie etwa das Myoglobin, das Sauerstoff an sich binden und bei Bedarf wieder abgeben kann. So trägt das Molekül zum Sauerstofftransport innerhalb von Herz- und Muskelzellen bei. Bislang gingen die Wissenschaftler davon aus, dass Proteine eine wässrige Umgebung brauchen, um ihre Aufgaben zu erfüllen. Eine britisch-deutsche Forschergruppe hat nun gezeigt, dass diese Annahme zumindest für das Myoglobin nicht zutrifft. Das könnte auch zu neuen Anwendungen in der Medizin führen.

Proteine sind riesige, komplex gefaltete Moleküle aus zahlreichen Aminosäuren. Das Myoglobin besteht beispielsweise aus 153 dieser Grundbausteine des Lebens, die sich zu einer verwundenen dreidimensionalen Struktur zusammen falten. In lebenden Organismen sind die Proteine immer von Wasser umgeben, und die Wechselwirkung mit diesem wässrigen Milieu galt bislang als Voraussetzung dafür, dass die Moleküle ihre biologische Funktion erfüllen können. Wissenschaftler an der Universität von Bristol haben nun flüssiges Myoglobin hergestellt - ohne den Einsatz von Wasser als Lösungsmittel. Außerdem haben sie nachgewiesen, dass diese Flüssigkeit die Funktion von Myoglobin erfüllt, also Sauerstoff aufnehmen und abgeben kann. Experten vom Max-Planck-Institut für Kolloid- und Grenzflächenforschung in Golm leisteten dazu einen entscheidenden Beitrag: Sie haben beweisen, dass tatsächlich das flüssige Myoglobin den Sauerstofftransport übernimmt und nicht verbleibende Verunreinigungen mit dem Original-Molekül.

Für das Experiment haben die britischen Chemiker an die Myoglobin-Oberfläche Sulfonsäure-Tenside angehängt, die auch in herkömmlichen Reinigungsmitteln verwendet werden. So umhüllten sie das Protein mit einem Mantel aus Tensid-Ketten. Nachdem sie sämtliches noch vorhandene Wasser bei tiefen Temperaturen durch Gefriertrocknung entfernt hatten, bildete das Myoglobin ein Pulver. Danach erwärmten die Forscher das Material, bis sich bei Zimmertemperatur eine viskose Flüssigkeit bildete. So entstand ein flüssiges Protein, ohne Wasser zu Hilfe zu nehmen.

Doch damit nicht genug: Mit Hilfe der analytischen Ultrazentrifugation - einer Technik die zur Charakterisierung der Struktur von Makromolekülen in Lösung dient - untersuchten die Max-Planck-Forscher in Golm die Molekül-Flüssigkeit. Mit dieser Analysemethode lassen sich die Strukturen des ursprünglichen und des flüssigen Proteins miteinander vergleichen - es gibt aber weltweit nur wenige Forschungseinrichtungen mit den nötigen Geräten und Forschern, die diese Technik beherrschen.

Das Ergebnis der Golmer Experimente: Das flüssige Myoglobin ist ein modifiziertes Molekül, das frei von Rückständen des ursprünglichen Proteins ist. Damit war gezeigt, dass es in der Tat das modifizierte Molekül ist, das die Fähigkeit hat, Sauerstoff reversibel an sich zu binden - ganz wie das Original in wässriger Lösung. Das rüttelt an Grundüberzeugungen der Biologie: "Hier stellt sich natürlich sofort die Frage, welche Rolle die Wasserschicht um die Proteine für deren biologische Funktion spielt", erklärt Professor Helmut Cölfen vom MPI für Kolloid- und Grenzflächenforschung und an der Universität Konstanz. "Das könnte Konsequenzen für unseren Blick auf grundlegende Lebensprozesse haben."

Und noch eine erstaunliche Tatsache belegen die Untersuchungen: Das Myoglobin behält seine dreidimensionale Struktur auch als Flüssigkeit: "Das ist ein weiterer verblüffender Aspekt unserer Arbeit", so Cölfen. "Der flüssige Charakter des Myoglobins wird nur durch die Tenside an seiner Oberfläche erzeugt."

Das ist nicht nur für die Grundlagenforschung wichtig - die Forscher haben auch medizinische Anwendungen im Blick: Das hoch konzentrierte flüssige Myoglobin könnte als eine Art künstliches Blut zum Speichern und zur Abgabe von Sauerstoff eingesetzt werden - etwa in speziellen Verbänden bei der Wundversorgung.

Originalveröffentlichung: Adam W. Perriman, Alex P. S. Brogan, Helmut Cölfen, Nikolaos Tsoureas, Gareth R. Owen and Stephen Mann; "Reversible dioxygen binding in solvent-free liquid myoglobin"; Nature Chemistry, published online 6. Juni 2010

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