13.01.2023 - Ruhr-Universität Bochum

Biokatalysatoren vor Sauerstoff schützen

Eine genetische Veränderung kann Enzyme, die Wasserstoff herstellen, stabiler machen

Bestimmte Enzyme aus Bakterien und Algen können aus Protonen und Elektronen molekularen Wasserstoff herstellen – einen der Energieträger, auf den sich viele Hoffnungen gründen. Dafür brauchen sie nur Lichtenergie. Das größte Hindernis für ihren Einsatz ist, dass sie durch den Kontakt mit Sauerstoff zerstört werden. Ein interdisziplinäres Forschungsteam des Exzellenzclusters RESOLV der Ruhr-Universität Bochum hat es geschafft, ein wasserstoffproduzierendes Enzym genetisch so zu verändern, dass es vor Sauerstoff geschützt ist. Die Forschenden um Prof. Dr. Thomas Happe, Leiter der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie, Prof. Dr. Lars Schäfer und Prof. Dr. Ulf-Peter Apfel berichten in der Zeitschrift ACS Catalysis vom 28. Dezember 2022.

Damit die Energiewende gelingt, braucht es umweltfreundliche Energieträger. Wasserstoff könnte ein solcher sein, wenn es gelänge, ihn in großem Maßstab klimafreundlich herzustellen. Forschende setzen dabei unter anderem auf Enzyme, die natürlicherweise in bestimmten Algen und Bakterien vorkommen. „Durch ihre hohen Umsatzraten dienen sie als biologische Blaupause für das Design zukünftiger Wasserstoffkatalysatoren“, erklärt Erstautor Andreas Rutz. Doch ihr einzigartiges aktives Zentrum, der sogenannte H-Cluster, wird bei Kontakt mit Sauerstoff abgebaut. „Das ist die größte Hürde in der Wasserstoffforschung“, so Rutz.

Sauerstoffresistenz steigt deutlich

Die erst kürzlich entdeckte [FeFe]-Hydrogenase namens CbA5H ist das einzige bekannte Enzym seiner Klasse, welches sich durch einen molekularen Schutzmechanismus selbst vor Sauerstoff schützen kann. Jedoch wird auch dabei ein kleiner Teil der Hydrogenase zerstört. Um dieses Problem zu beheben, tauschten die Forschenden gezielt einen Baustein des Enzyms aus. Durch diese genetische Veränderung konnten sie die Sauerstoffresistenz der Hydrogenase deutlich steigern.

Die Teams nutzten die ortsgerichtete Mutagenese in Kombination mit Elektrochemie, Infrarotspektroskopie und Molekulardynamiksimulationen, um die Kinetik der Umwandlung auf atomarer Ebene besser verstehen zu können. „Wir wollen unsere Erkenntnisse nutzen, um zu verstehen, wie lokale Modifikationen der Proteinstruktur einen entscheidenden Einfluss auf die Proteindynamik haben können und wie sie die Reaktivität anorganischer Zentren effektiv kontrollieren können“, erklären Lars Schäfer und Ulf-Peter Apfel.

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