Nouvelles connaissances sur le repliement des protéines à l'intérieur des cellules
Le complexe de chaperons en action
La façon dont les protéines de nos cellules atteignent leur structure tridimensionnelle correcte est cruciale pour leur fonction et pour notre santé. Des erreurs dans ce processus peuvent entraîner des maladies graves. Des chercheurs du Centre de biotechnologie médicale (ZMB) de l'université de Duisbourg-Essen, en collaboration avec des partenaires nationaux, ont maintenant décrypté un mécanisme central de ce processus cellulaire essentiel. Le complexe chaperon BiP-GRP94 est au cœur de leurs découvertes. Il joue un rôle clé dans le repliement des protéines dans le réticulum endoplasmique, le centre de production et de contrôle de la cellule. L'étude vient d'être publiée dans la revue Nature Structural & Molecular Biology.
"Notre étude est la première à révéler au niveau structurel comment les chaperons BiP et GRP94 fonctionnent ensemble", explique le professeur Doris Hellerschmied (Université de Duisburg-Essen), auteur principal de la publication. "Nous avons pu montrer que le complexe se modifie pas à pas et de manière coordonnée au fur et à mesure qu'il remplit sa fonction. La plasticité conformationnelle du complexe BiP-GRP94 est probablement la clé de sa capacité à reconnaître et à traiter une grande variété d'états de repliement des protéines".
En utilisant des techniques de pointe telles que la microscopie électronique à haute résolution et les analyses biochimiques, les chercheurs ont visualisé plusieurs conformations du complexe chaperon jusqu'alors inconnues et ont décodé leur signification fonctionnelle.
"Nos résultats fournissent des informations précieuses sur la machinerie moléculaire de la cellule", déclare le Dr Simon Pöpsel (Université de Duisburg-Essen), co-auteur principal de l'étude. "À long terme, ces connaissances pourraient contribuer au développement de nouvelles approches thérapeutiques pour les maladies dans lesquelles le repliement des protéines est perturbé, comme certaines maladies neurodégénératives."
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
Publication originale
Joel Cyrille Brenner, Linda Charlotte Zirden, Lana Buzuk, Yasser Almeida-Hernandez, Lea Radzuweit, Joao Diamantino, Farnusch Kaschani, Markus Kaiser, Elsa Sanchez-Garcia, Simon Poepsel, Doris Hellerschmied; "Conformational plasticity of a BiP–GRP94 chaperone complex"; Nature Structural & Molecular Biology, 2025-7-14
Autres actualités du département science
