Nuevos conocimientos sobre el plegamiento de proteínas en las células

Complejo de chaperonas en acción

30.07.2025
© UDE/Doris Hellerschmied

Se examinaron muchos complejos BiP-GRP94 individuales mediante microscopía electrónica de contraste negativo de una sola partícula. Las imágenes se utilizaron para crear modelos tridimensionales que mostraban diferentes formas del complejo, una indicación de cómo el complejo BiP-GRP94 puede cambiar su conformación.

La forma en que las proteínas de nuestras células alcanzan su estructura tridimensional correcta es crucial para su funcionamiento y para nuestra salud. Los errores en este proceso pueden provocar enfermedades graves. Investigadores del Centro de Biotecnología Médica (ZMB) de la Universidad de Duisburgo-Essen, junto con socios nacionales, han descifrado ahora un mecanismo central de este proceso celular esencial. El núcleo de sus hallazgos es el complejo chaperón BiP-GRP94. Desempeña un papel clave en el plegamiento de proteínas en el retículo endoplásmico, el centro de producción y control de la célula... El estudio acaba de publicarse en la revista Nature Structural & Molecular Biology.

"Nuestro estudio es el primero que revela a nivel estructural cómo funcionan juntas las chaperonas BiP y GRP94", explica la Prof. Dra. Doris Hellerschmied (Universidad de Duisburg-Essen), autora principal de la publicación. "Hemos podido demostrar que el complejo cambia paso a paso y de forma coordinada a medida que desempeña su función. La plasticidad conformacional del complejo BiP-GRP94 es probablemente clave para su capacidad de reconocer y procesar una amplia variedad de estados de plegamiento de proteínas."

Utilizando técnicas de vanguardia como la microscopía electrónica de alta resolución y análisis bioquímicos, los investigadores visualizaron varias conformaciones del complejo chaperón desconocidas hasta entonces y descifraron su significado funcional.

"Nuestros resultados aportan valiosos conocimientos sobre la maquinaria molecular de la célula", afirma el Dr. Simon Pöpsel (Universidad de Duisburg-Essen), coautor principal del estudio. "A largo plazo, este conocimiento podría contribuir al desarrollo de nuevos enfoques terapéuticos para enfermedades en las que se interrumpe el plegamiento de proteínas, como ciertos trastornos neurodegenerativos".

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