Nuove intuizioni sul ripiegamento delle proteine all'interno delle cellule
Complesso chaperone ripreso in azione
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Il modo in cui le proteine nelle nostre cellule raggiungono la loro corretta struttura tridimensionale è fondamentale per la loro funzione e per la nostra salute. Gli errori in questo processo possono portare a gravi malattie. I ricercatori del Centro di Biotecnologia Medica (ZMB) dell'Università di Duisburg-Essen, insieme a partner nazionali, hanno ora decifrato un meccanismo centrale di questo processo cellulare essenziale. Al centro delle loro scoperte c'è il complesso chaperone BiP-GRP94. Esso svolge un ruolo chiave nel ripiegamento delle proteine nel reticolo endoplasmatico, il centro di produzione e controllo della cellula. Lo studio è stato appena pubblicato sulla rivista Nature Structural & Molecular Biology.
"Il nostro studio è il primo a rivelare a livello strutturale come i chaperoni BiP e GRP94 lavorano insieme", spiega la prof.ssa Doris Hellerschmied (Università di Duisburg-Essen), autrice senior della pubblicazione. "Siamo riusciti a dimostrare che il complesso cambia passo dopo passo e in modo coordinato mentre svolge la sua funzione. La plasticità conformazionale del complesso BiP-GRP94 è probabilmente la chiave della sua capacità di riconoscere ed elaborare un'ampia varietà di stati di ripiegamento delle proteine".
Utilizzando tecniche all'avanguardia come la microscopia elettronica ad alta risoluzione e le analisi biochimiche, i ricercatori hanno visualizzato diverse conformazioni precedentemente sconosciute del complesso chaperone e ne hanno decodificato il significato funzionale.
"I nostri risultati forniscono preziose indicazioni sul meccanismo molecolare della cellula", afferma il dottor Simon Pöpsel (Università di Duisburg-Essen), coautore dello studio. "A lungo termine, queste conoscenze potrebbero contribuire allo sviluppo di nuovi approcci terapeutici per le malattie in cui il ripiegamento delle proteine è interrotto, come ad esempio alcuni disturbi neurodegenerativi".
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Pubblicazione originale
Joel Cyrille Brenner, Linda Charlotte Zirden, Lana Buzuk, Yasser Almeida-Hernandez, Lea Radzuweit, Joao Diamantino, Farnusch Kaschani, Markus Kaiser, Elsa Sanchez-Garcia, Simon Poepsel, Doris Hellerschmied; "Conformational plasticity of a BiP–GRP94 chaperone complex"; Nature Structural & Molecular Biology, 2025-7-14
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