Potenciar las nitrogenasas: nuevas vías para la producción sostenible de fertilizantes
Nuevos objetivos para mejorar los biocatalizadores
Las nitrogenasas se consideran candidatas prometedoras para la producción enzimática sostenible de amoníaco y compuestos de carbono. Uno de los cuellos de botella de este complejo proceso, el suministro de electrones a las enzimas, seguía siendo un misterio hasta ahora. Ahora, un equipo del Instituto Max Planck de Microbiología Terrestre de Marburgo ha descubierto dos portadores de electrones esenciales cuyas proteínas desempeñan un papel clave en la determinación del rendimiento de la nitrogenasa de hierro (Fe), abriendo así nuevas posibilidades para dilucidar y maximizar el potencial de la nitrogenasa.
Las nitrogenasas son catalizadores de varias reacciones de interés industrial, la más importante de las cuales es la fijación química y la conversión de N2 en amoníaco, materia prima de los fertilizantes. Su producción industrial se realiza actualmente mediante el proceso Haber-Bosch, perjudicial para el medio ambiente. Los fertilizantes producidos de forma enzimática y sostenible podrían ahorrar alrededor del uno por ciento de la energía consumida en todo el mundo y el CO2 liberado asociado, razón por la cual muchos laboratorios de investigación y empresas de nueva creación se están centrando en el tema. Sin embargo, la investigación de las nitrogenasas constituye todo un reto porque son metaloenzimas muy complejas y aún no se conocen bien muchos aspectos de su reactividad y catálisis.
La nitrogenasa de hierro (Fe) no sólo fija nitrógeno, sino tambiénCO2
Investigadores dirigidos por Johannes Rebelein, del Instituto Max Planck de Microbiología Terrestre de Marburgo (Alemania), han obtenido los primeros datos sobre el suministro de energía del complejo enzimático, es decir, su suministro de electrones. Sus resultados son importantes no sólo para la fijación industrial de N2, sino también para la fijación industrial deCO2, ya que el mismo equipo demostró recientemente que las nitrogenasas de hierro (Fe) también son capaces de convertirCO2 en hidrocarburos de cadena corta. Los investigadores caracterizaron el transporte de electrones a la Fe-nitrogenasa en la bacteria modelo Rhodobacter capsulatus y demostraron que dos proteínas transportadoras de electrones diferentes, llamadas ferredoxinas, son esenciales para la fijación de N2.
El cuello de botella energético abre nuevas vías de optimización
"Queríamos averiguar qué ferredoxinas son cruciales para la catálisis de la nitrogenasa. Como todas las células albergan múltiples ferredoxinas, y nuestra bacteria modelo R. capsulatus produce seis ferredoxinas diferentes, también queríamos averiguar si varias de estas ferredoxinas pueden realizar la misma tarea o si tienen funciones estrictamente específicas", explica la primera autora Holly Addison. "Cuando se eliminaron dos ferredoxinas específicas, las demás no pudieron asumir sus funciones. Llegamos a la conclusión de que estas ferredoxinas eran esenciales y probablemente desempeñaban papeles distintos en la fijación de N2 ".
El suministro de electrones se considera un cuello de botella en la catálisis. Con las dos ferredoxinas, los investigadores han identificado ahora objetivos claros para influir en el flujo de electrones y, por tanto, en el rendimiento de las nitrogenasas como biocatalizadores.
"Nuestros resultados son un requisito previo importante para la optimización de R. capsulatus como sistema modelo para la conversión mejorada de N2 oCO2 en amoníaco o hidrocarburos de cadena corta", añade Johannes Rebelein. "El objetivo ahora es seguir investigando y diseñando las nitrogenasas y sus proteínas asociadas para ampliar nuestros conocimientos y permitir la producción de productos químicos industriales a granel".
Los próximos pasos del proyecto se centrarán en comprender mejor el papel de las ferredoxinas, así como en utilizar métodos de biología sintética para modificarlas y acelerar el recambio de la enzima nitrogenasa aportando electrones de forma más eficiente.
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