08.08.2022 - Universitätsklinikum Bonn

Comparación de dos nanoreglas

Un estudio compara dos métodos para medir la distancia en proteínas móviles

En la Edad Media, cada ciudad tenía su propio sistema de medición. Incluso hoy en día, a veces se pueden encontrar en los mercados varillas de hierro que determinaban la medida de longitud válida para la ciudad en ese momento. En la ciencia, sin embargo, no hay lugar para tales incertidumbres, y no importa el método que se utilice para medir la longitud de una molécula, por ejemplo, la respuesta debería ser siempre la misma.

Investigadores del Hospital Universitario de Bonn (UKB), la Universidad de Bonn y la Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) de Múnich han investigado ahora si esto es cierto en el caso de dos métodos que se utilizan muy a menudo para medir distancias en moléculas de proteínas, por ejemplo, para averiguar cómo se mueven dichas moléculas.

Los investigadores del grupo del Dr. Gregor Hagelueken del Instituto de Biología Estructural de la LMU utilizaron la llamada espectroscopia PELDOR para estudiar el movimiento de las llamadas proteínas de unión a sustrato. Estas proteínas agarran su sustrato y lo transportan a un lugar específico de la célula. Para observar esto con precisión, los investigadores fijaron diminutos imanes -los investigadores los llaman "etiquetas de espín"- a las proteínas y midieron distancias de sólo una milmillonésima parte de un metro. A continuación, transmitieron sus resultados al grupo de investigación del Prof. Dr. Thorben Cordes en la LMU de Múnich. Allí se realizaron mediciones comparativas mediante la llamada espectroscopia FRET. Se utilizaron diminutas moléculas de colorante en lugar de etiquetas de espín.

"Aunque ambos métodos se utilizan con mucha frecuencia, nadie ha investigado aún de forma sistemática si los resultados son realmente comparables", afirma Hagelueken. Aunque resultó que los resultados de las mediciones eran comparables en la mayoría de los casos, los investigadores encontraron inconsistencias en dos casos. El investigador postdoctoral de Bonn, Martin Peter, afirma: "Entonces investigamos a fondo la causa de las diferencias y encontramos lo que buscábamos. En un caso, resultó que las moléculas de colorante se pegaban a la proteína y, por tanto, falseaban la medición". En el segundo caso, la adición de un tipo de anticongelante, necesaria debido a la baja temperatura de medición, inferior a -220 grados Celsius, provocó desviaciones inesperadas. "Pudimos demostrar que, a pesar de la gran precisión de los métodos, volver a medir con otra nanorregla es siempre una buena idea", afirma Hagelueken

Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.

Hechos, antecedentes, expedientes
  • biología estructural
  • proteínas
  • espectroscopia FRET
  • espectroscopia PELDOR
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