Des protéines dans la foule : le XFEL européen s'intéresse à l'intérieur des cellules
Des chercheurs observent en détail comment la ferritine, protéine vitale du fer, se fraie un chemin dans des environnements très denses
À l'intérieur des cellules biologiques, il existe une foule dense où des millions de protéines se côtoient, se heurtent ou s'accumulent temporairement. En même temps, ces protéines doivent souvent accomplir des tâches importantes dans des délais très courts. Jusqu'à présent, il était difficile de savoir comment les protéines se déplaçaient dans cet espace confiné. Une équipe de recherche internationale dirigée par Anita Girelli et Fivos Perakis, tous deux de l'université de Stockholm, a utilisé le laser à rayons X européen XFEL à Schenefeld, près de Hambourg, pour examiner de plus près ces mouvements et a découvert un modèle surprenant.
Des molécules en "cage"
Les expériences se sont concentrées sur la ferritine, une protéine sphérique qui stocke le fer et que l'on trouve dans presque tous les organismes vivants. Lorsqu'elle est examinée à des concentrations élevées, elle présente un comportement inhabituel : Au lieu de se déplacer de manière régulière et aléatoire, comme dans le mouvement brownien classique, la ferritine se retrouve à plusieurs reprises dans une sorte de cage moléculaire : entourée de protéines voisines, elle est bloquée pendant de courtes périodes avant d'être libérée et de pouvoir continuer à se déplacer.
Des instantanés à chaque microseconde
Pour visualiser ces minuscules mouvements, l'équipe a utilisé une nouvelle technique : la spectroscopie de corrélation de photons X mégahertz (MHz-XPCS). Grâce aux flashs de rayons X extrêmement rapides émis par European XFEL, nous sommes en mesure de mesurer les mouvements des protéines en un millionième de seconde seulement", explique Johannes Möller, scientifique à l'instrument "Materials Imaging and Dynamics" (MID) d'European XFEL. La recherche comble un fossé entre les méthodes établies telles que la diffusion de la lumière ou la résonance magnétique nucléaire, qui peuvent également mesurer les mouvements des protéines, mais pas avec autant de précision et de rapidité.
Mesure de la diffusion des protéines sur différentes échelles de temps et de longueur. (a) Représentation de la dynamique moléculaire des protéines de ferritine. Les figures montrent la diffusion à court terme (en haut), l'influence des effets de cage (au milieu) et la diffusion à long terme (en bas). (b) Représentation schématique de l'expérience de spectroscopie de corrélation de photons de rayons X mégahertz (MHz-XPCS). Les impulsions de rayons X incidentes sont diffusées par les solutions de protéines de ferritine contenues dans un capillaire, et les images de diffusion sont enregistrées par un détecteur.
Des découvertes inattendues - des conséquences pratiques
Les observations montrent que plus l'environnement est dense, plus le phénomène de cage est prononcé. "Les protéines ne se déplacent pas simplement plus lentement, mais d'une manière complexe et inhabituellement restreinte", explique Anita Girelli, responsable de cette étude. "Ces résultats ne sont pas seulement pertinents pour la recherche fondamentale. Elles pourraient également contribuer à développer de nouvelles applications biomédicales", ajoute son collègue Fivos Perakis.
"Grâce à son taux de répétition unique de MHz, le XFEL européen est actuellement inégalé dans le monde pour les expériences qui nous permettent d'observer la dynamique et le mouvement à l'échelle nanométrique dans des détails remarquables, révélant des surprises comme le comportement inattendu de ces complexes protéiques en solution", déclare Felix Lehmkühler, scientifique à DESY et coauteur de l'étude.
La ferritine fait déjà l'objet d'études dans le domaine de l'administration de médicaments, ces derniers pouvant être conditionnés à l'intérieur de la protéine afin de retarder leur libération dans l'organisme. La rapidité avec laquelle les protéines se répandent et se diffusent influe directement sur leur efficacité. D'autres applications de la ferritine sont également envisagées, par exemple comme agent de contraste pour l'imagerie par résonance magnétique (IRM) ou comme éléments constitutifs de nanomatériaux.
"Grâce au XFEL européen, nous avons pu suivre les mouvements collectifs des protéines avec plus de précision que jamais auparavant", explique M. Girelli. Cela permet non seulement de mieux comprendre les fondements des processus biologiques, mais aussi d'ouvrir de nouvelles perspectives pour les applications médicales.
L'étude a été réalisée dans le cadre d'un projet à long terme à l'instrument MID. Y ont participé les universités de Siegen et de Tübingen, l'université technique de Dortmund, l'ESRF - le synchrotron européen - et l'Institut Laue-Langevin (ILL), tous deux à Grenoble, ainsi que le Deutsches Elektronen-Synchrotron DESY à Hambourg.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
Publication originale
Anita Girelli, Maddalena Bin, Mariia Filianina, Michelle Dargasz, Nimmi Das Anthuparambil, Johannes Möller, Alexey Zozulya, Iason Andronis, Sonja Timmermann, Sharon Berkowicz, Sebastian Retzbach, Mario Reiser, Agha Mohammad Raza, Marvin Kowalski, Mohammad Sayed Akhundzadeh, Jenny Schrage, et al.; "Coherent X-rays reveal anomalous molecular diffusion and cage effects in crowded protein solutions"; Nature Communications, Volume 16, 2025-11-29
Autres actualités du département science
