Proteínas numa multidão: o XFEL europeu olha para o interior das células
Os investigadores observam em pormenor como a ferritina, proteína vital do ferro, se move em ambientes altamente densos
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No interior das células biológicas, existe uma densa multidão onde milhões de proteínas se movem lado a lado, chocam umas com as outras ou se acumulam temporariamente. Ao mesmo tempo, estas proteínas têm frequentemente de desempenhar tarefas importantes num curto espaço de tempo. Até agora, a forma como as proteínas se movem exatamente neste espaço confinado tem sido difícil de seguir. Uma equipa de investigação internacional liderada por Anita Girelli e Fivos Perakis, ambos da Universidade de Estocolmo, utilizou agora o laser de raios X europeu XFEL, em Schenefeld, perto de Hamburgo, para observar mais de perto estes movimentos - e descobriu um padrão surpreendente.
Moléculas numa "gaiola
As experiências centraram-se na ferritina, uma proteína esférica que armazena ferro e que se encontra em quase todos os organismos vivos. Quando é examinada em concentrações elevadas, apresenta um comportamento invulgar: Em vez de se mover de forma uniforme e aleatória - como no movimento browniano clássico - a ferritina encontra-se repetidamente numa espécie de gaiola molecular: rodeada por proteínas vizinhas, fica bloqueada durante curtos períodos de tempo antes de ser novamente libertada e poder avançar.
Instantâneos a cada microssegundo
Para visualizar estes movimentos minúsculos, a equipa utilizou uma nova técnica: a espetroscopia de correlação de fotões de raios X de megahertz (MHz-XPCS). "Com os flashes de raios X extremamente rápidos do European XFEL, conseguimos medir o movimento das proteínas em apenas um milionésimo de segundo", explica Johannes Möller, cientista do instrumento 'Materials Imaging and Dynamics' (MID) do European XFEL. A investigação está a colmatar uma lacuna entre métodos estabelecidos, como a dispersão de luz ou a ressonância magnética nuclear, que também podem medir os movimentos das proteínas, mas não com tanta precisão e rapidez.
Medição da difusão de proteínas em diferentes escalas de comprimento e tempo. (a) Representação da dinâmica molecular das proteínas da ferritina. As figuras mostram a difusão a curto prazo (em cima), a influência dos efeitos de gaiola (a meio) e a difusão a longo prazo (em baixo). (b) Representação esquemática da experiência de espetroscopia de correlação de fotões de raios X de megahertz (MHz-XPCS). Os impulsos de raios X incidentes são dispersos por soluções de proteína de ferritina contidas num capilar e as imagens de dispersão são registadas por um detetor.
Descobertas inesperadas - consequências práticas
As observações mostram que quanto mais denso for o ambiente, mais pronunciado se torna o fenómeno da gaiola. "As proteínas não se movem apenas mais lentamente, mas de uma forma complexa e invulgarmente restrita", afirma Anita Girelli, líder deste estudo. "Estas descobertas não são apenas relevantes para a investigação fundamental. Podem também ajudar a desenvolver novas aplicações biomédicas", acrescenta o seu colega Fivos Perakis.
"Graças à sua taxa de repetição de MHz única, o XFEL europeu é atualmente incomparável em todo o mundo para experiências que nos permitem observar a dinâmica e o movimento à nanoescala com um detalhe notável, revelando surpresas como o comportamento inesperado destes complexos proteicos em solução", afirma o cientista do DESY Felix Lehmkühler, coautor do estudo.
A ferritina já está a ser investigada na administração de medicamentos, onde os fármacos podem ser embalados dentro da proteína para retardar a sua libertação no corpo. A rapidez com que as proteínas se espalham e difundem influencia diretamente a sua eficácia. Estão também a ser discutidas outras aplicações para a ferritina, por exemplo, como agente de contraste para a imagiologia por ressonância magnética (MRI) ou como blocos de construção para nanomateriais.
"Com o XFEL europeu, conseguimos seguir os movimentos colectivos das proteínas com mais precisão do que nunca", diz Girelli. Isto não só ajuda a compreender melhor os fundamentos dos processos biológicos, como também abre novas perspectivas para aplicações médicas.
O estudo foi realizado no âmbito de um projeto a longo prazo no instrumento MID. Participaram no projeto as Universidades de Siegen e Tübingen, a Universidade Técnica de Dortmund, o ESRF - O Sincrotrão Europeu e o Instituto Laue-Langevin (ILL), ambos em Grenoble, e o Deutsches Elektronen-Synchrotron DESY em Hamburgo.
Observação: Este artigo foi traduzido usando um sistema de computador sem intervenção humana. A LUMITOS oferece essas traduções automáticas para apresentar uma gama mais ampla de notícias atuais. Como este artigo foi traduzido com tradução automática, é possível que contenha erros de vocabulário, sintaxe ou gramática. O artigo original em Inglês pode ser encontrado aqui.
Publicação original
Anita Girelli, Maddalena Bin, Mariia Filianina, Michelle Dargasz, Nimmi Das Anthuparambil, Johannes Möller, Alexey Zozulya, Iason Andronis, Sonja Timmermann, Sharon Berkowicz, Sebastian Retzbach, Mario Reiser, Agha Mohammad Raza, Marvin Kowalski, Mohammad Sayed Akhundzadeh, Jenny Schrage, et al.; "Coherent X-rays reveal anomalous molecular diffusion and cage effects in crowded protein solutions"; Nature Communications, Volume 16, 2025-11-29
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