Proteine in mezzo alla folla: l'XFEL europeo guarda all'interno delle cellule
I ricercatori osservano in dettaglio come la ferritina, proteina vitale del ferro, si fa strada in ambienti molto densi
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All'interno delle cellule biologiche c'è una fitta folla in cui milioni di proteine si muovono l'una accanto all'altra, si urtano o si accumulano temporaneamente. Allo stesso tempo, queste proteine devono spesso svolgere compiti importanti con breve preavviso. Finora era difficile capire come si muovessero esattamente le proteine in questo spazio ristretto. Un team di ricerca internazionale guidato da Anita Girelli e Fivos Perakis, entrambi dell'Università di Stoccolma, ha ora utilizzato il laser europeo a raggi X X XFEL di Schenefeld, vicino ad Amburgo, per osservare più da vicino questi movimenti, scoprendo un modello sorprendente.
Molecole in "gabbia
Gli esperimenti si sono concentrati sulla ferritina, una proteina sferica che immagazzina il ferro e si trova in quasi tutti gli organismi viventi. Quando viene esaminata in alte concentrazioni, mostra un comportamento insolito: Invece di muoversi in modo uniforme e casuale, come nel classico moto browniano, la ferritina si trova ripetutamente in una sorta di gabbia molecolare: circondata da proteine vicine, per brevi periodi viene bloccata prima di essere liberata e poter proseguire.
Istantanee ogni microsecondo
Per visualizzare questi piccoli movimenti, il team ha utilizzato una nuova tecnica: la spettroscopia di correlazione di fotoni a raggi X a megahertz (MHz-XPCS). Con i lampi di raggi X estremamente veloci dell'European XFEL, siamo in grado di misurare come si muovono le proteine in un milionesimo di secondo", spiega Johannes Möller, scienziato dello strumento "Materials Imaging and Dynamics" (MID) dell'European XFEL. La ricerca sta colmando un divario tra metodi consolidati come la diffusione della luce o la risonanza magnetica nucleare, che possono misurare i movimenti delle proteine, ma non con la stessa precisione e velocità.
Misurazione della diffusione delle proteine su diverse scale di lunghezza e tempo. (a) Rappresentazione della dinamica molecolare delle proteine della ferritina. Le figure mostrano la diffusione a breve termine (in alto), l'influenza degli effetti gabbia (al centro) e la diffusione a lungo termine (in basso). (b) Rappresentazione schematica dell'esperimento di spettroscopia di correlazione di fotoni a raggi X a megahertz (MHz-XPCS). Gli impulsi di raggi X incidenti sono diffusi da soluzioni di proteine di ferritina contenute in un capillare e le immagini di diffusione sono registrate da un rivelatore.
Approfondimenti inaspettati - conseguenze pratiche
Le osservazioni mostrano che quanto più denso è l'ambiente, tanto più pronunciato diventa il fenomeno della gabbia. "Le proteine non si muovono semplicemente più lentamente, ma in modo complesso e insolitamente limitato", afferma Anita Girelli, responsabile dello studio. "Questi risultati non sono rilevanti solo per la ricerca di base. Potrebbero anche aiutare a sviluppare nuove applicazioni biomediche", aggiunge il suo collega Fivos Perakis.
"Grazie alla sua straordinaria frequenza di ripetizione a MHz, l'XFEL europeo è attualmente ineguagliato a livello mondiale per gli esperimenti che ci permettono di osservare la dinamica e il movimento su scala nanometrica in modo estremamente dettagliato, rivelando sorprese come il comportamento inaspettato di questi complessi proteici in soluzione", afferma Felix Lehmkühler, scienziato del DESY e coautore dello studio.
La ferritina è già oggetto di studio per la somministrazione di farmaci, che possono essere impacchettati all'interno della proteina per ritardarne il rilascio nell'organismo. La velocità con cui le proteine si diffondono influisce direttamente sulla loro efficacia. Si stanno discutendo anche altre applicazioni della ferritina, ad esempio come agente di contrasto per la risonanza magnetica (MRI) o come elemento costitutivo di nanomateriali.
"Con l'XFEL europeo, siamo riusciti a tracciare i movimenti collettivi delle proteine in modo più preciso che mai", afferma Girelli. Questo non solo aiuta a comprendere meglio i fondamenti dei processi biologici, ma apre anche nuove prospettive per le applicazioni mediche".
Lo studio è stato condotto nell'ambito di un progetto a lungo termine presso lo strumento MID. Hanno partecipato le Università di Siegen e Tubinga, l'Università Tecnica di Dortmund, l'ESRF - il sincrotrone europeo - e l'Istituto Laue-Langevin (ILL), entrambi a Grenoble, e il Deutsches Elektronen-Synchrotron DESY di Amburgo.
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Pubblicazione originale
Anita Girelli, Maddalena Bin, Mariia Filianina, Michelle Dargasz, Nimmi Das Anthuparambil, Johannes Möller, Alexey Zozulya, Iason Andronis, Sonja Timmermann, Sharon Berkowicz, Sebastian Retzbach, Mario Reiser, Agha Mohammad Raza, Marvin Kowalski, Mohammad Sayed Akhundzadeh, Jenny Schrage, et al.; "Coherent X-rays reveal anomalous molecular diffusion and cage effects in crowded protein solutions"; Nature Communications, Volume 16, 2025-11-29
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