Conversion de l'oxyde de styrène toxique en composés attrayants
La styrène oxyde isomérase s'avère être une aide multifonctionnelle pour la biotechnologie
L'enzyme membranaire bactérienne styrène oxyde isomérase peut convertir des composés toxiques en matériaux précieux. Selvapravin Kumaran, doctorant au sein du groupe de travail sur la biotechnologie microbienne du professeur Dirk Tischler à l'université de la Ruhr à Bochum, en Allemagne, a découvert exactement comment elle y parvient. Ces résultats pourraient permettre à l'avenir d'utiliser l'enzyme multifonctionnelle dans d'autres réactions impliquant la production de composés intéressants sur le plan industriel à partir de précurseurs peu coûteux. "Les enzymes sont un outil puissant qui peut rendre notre vie plus respectueuse de l'environnement", déclare Dirk Tischler. Les chercheurs publient leurs résultats dans la revue ACS Catalysis du 29 septembre 2025.
Une enzyme au mécanisme encore inexploré
La styrène oxydase isomérase bactérienne est connue de la science depuis plus de trois décennies, mais son mécanisme d'action n'a pas encore été élucidé. "Il est difficile de travailler avec cette enzyme car elle est ancrée dans la membrane du système cellulaire bactérien", explique Dirk Tischler. En collaboration avec l'université technologique de Delft, son équipe a pu découvrir le rôle de l'acide aminé tyrosine dans la conversion de l'oxyde de styrène toxique par le rare réarrangement de Meinwald.
Architecture précise de l'enzyme
Des travaux antérieurs sur la structure ont montré que l'enzyme contient de l'hème contenant du fer, qui entraîne la réaction. Dans l'étude actuelle, les chercheurs rapportent que l'enzyme possède une architecture très stricte composée d'un hème contenant du fer et de deux acides aminés - la tyrosine et l'asparagine - qui sont précisément positionnés pour permettre la réaction. En échangeant ces acides aminés et en utilisant des méthodes biochimiques modernes, l'équipe a pu montrer que le groupe fonctionnel de la tyrosine joue un rôle crucial dans le réarrangement du substrat.
"Cette minuscule enzyme utilise la chimie rare du réarrangement de Meinwald pour produire sélectivement du phénylacétaldéhyde - contrôlé par l'architecture de son centre actif", explique Dirk Tischler. "Jusqu'à présent, le rôle catalytique de la styrène oxyde isomérase n'était qu'une hypothèse. Notre travail fournit la première preuve expérimentale du fonctionnement de cette enzyme au niveau moléculaire", déclare Selvapravin Kumaran, premier auteur de l'article.
Polyvalence enzymatique
La compréhension du mécanisme catalytique a conduit les chercheurs à découvrir d'autres applications potentielles pour cette enzyme. La styrène-oxyde isomérase peut également être utilisée à d'autres fins, à l'instar des enzymes utilisées dans l'industrie textile pour blanchir les colorants. Par exemple, elle peut potentiellement détoxifier le peroxyde d'hydrogène et produire le précieux produit phénylacétaldéhyde directement à partir du styrène - le précurseur de l'oxyde de styrène dans la dégradation bactérienne du styrène. Même si ces activités supplémentaires sont encore relativement inefficaces à l'heure actuelle, la multifonctionnalité de l'enzyme pourrait être exploitée à l'avenir pour la développer spécifiquement en vue d'applications industrielles et pour produire des produits de haute qualité à partir de substrats peu coûteux tels que le styrène. "Le potentiel de cette enzyme va bien au-delà de la production de phénylacétaldéhyde - elle pourrait être à l'origine d'un grand nombre de réactions différentes. C'est pourquoi nous avons l'intention de continuer à explorer ses possibilités", déclare Dirk Tischler.
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