Conversione dell'ossido di stirene tossico in composti attraenti
L'isomerasi dell'ossido di stirene si rivela un aiuto multifunzionale per le biotecnologie
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L'enzima di membrana batterica stirene ossido isomerasi può convertire composti tossici in materiali preziosi. Selvapravin Kumaran, dottorando del gruppo di lavoro sulle biotecnologie microbiche del professor Dirk Tischler presso la Ruhr University Bochum, in Germania, ha scoperto esattamente come fa. Queste scoperte potrebbero aiutare in futuro a utilizzare l'enzima multifunzionale in altre reazioni che prevedono la produzione di composti interessanti per l'industria a partire da precursori poco costosi. "Gli enzimi sono uno strumento potente che può rendere la nostra vita più ecologica", afferma Dirk Tischler. I ricercatori hanno pubblicato i loro risultati sulla rivista ACS Catalysis il 29 settembre 2025.
Un enzima con un meccanismo finora inesplorato
La stirene ossidasi isomerasi batterica è nota alla scienza da oltre tre decenni, ma il suo meccanismo d'azione non è ancora stato chiarito. "Lavorare con questo enzima è difficile perché è ancorato alla membrana del sistema cellulare batterico", spiega Dirk Tischler. In collaborazione con la Delft University of Technology, il suo team è riuscito a scoprire il ruolo dell'amminoacido tirosina nella conversione dell'ossido di stirene tossico attraverso il raro riarrangiamento di Meinwald.
Architettura dell'enzima accuratamente sintonizzata
Il lavoro precedente sulla struttura ha mostrato che l'enzima contiene eme contenente ferro, che guida la reazione. Nello studio attuale, i ricercatori riferiscono che l'enzima ha un'architettura molto rigida che consiste nell'eme contenente ferro e in due amminoacidi - tirosina e asparagina - posizionati con precisione per consentire la reazione. Scambiando questi aminoacidi e utilizzando moderni metodi biochimici, il team è riuscito a dimostrare che il gruppo funzionale della tirosina svolge un ruolo cruciale nel riarrangiamento del substrato.
"Questo minuscolo enzima utilizza la rara chimica del riarrangiamento di Meinwald per produrre selettivamente fenilacetaldeide, controllata dall'architettura del suo centro attivo", spiega Dirk Tischler. "Finora il ruolo catalitico della stirene ossido isomerasi era solo un'ipotesi. Il nostro lavoro fornisce la prima prova sperimentale del funzionamento di questo enzima a livello molecolare", afferma Selvapravin Kumaran, primo autore dell'articolo.
Versatilità enzimatica
La comprensione del meccanismo catalitico ha portato i ricercatori a scoprire ulteriori potenziali applicazioni per questo enzima. L'isomerasi dell'ossido di stirene può essere utilizzata anche per altri scopi, come gli enzimi usati nell'industria tessile per sbiancare i coloranti. Ad esempio, può potenzialmente detossificare il perossido di idrogeno e produrre il prezioso prodotto fenilacetaldeide direttamente dallo stirene, il precursore dell'ossido di stirene nella degradazione batterica dello stirene. Anche se al momento queste attività aggiuntive sono ancora relativamente poco efficienti, la multifunzionalità dell'enzima potrebbe essere sfruttata in futuro per un ulteriore sviluppo specifico per applicazioni industriali e per la produzione di prodotti di alta qualità da substrati poco costosi come lo stirene. "Il potenziale di questo enzima va ben oltre la produzione di fenilacetaldeide: potrebbe guidare una serie di reazioni diverse. Ecco perché abbiamo intenzione di continuare a esplorare le sue possibilità", afferma Dirk Tischler.
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