Convertir el óxido de estireno tóxico en compuestos atractivos
La isomerasa de óxido de estireno se revela como una ayuda multifuncional para la biotecnología
La enzima de membrana bacteriana isomerasa de óxido de estireno puede convertir compuestos tóxicos en materiales valiosos. Selvapravin Kumaran, estudiante de doctorado del grupo de trabajo de Biotecnología Microbiana del profesor Dirk Tischler en la Universidad del Ruhr de Bochum (Alemania), ha descubierto exactamente cómo lo hace. Estos hallazgos podrían ayudar en el futuro a utilizar la enzima multifuncional en otras reacciones que impliquen la producción de compuestos atractivos para la industria a partir de precursores baratos. "Las enzimas son una poderosa herramienta que puede hacer nuestra vida más respetuosa con el medio ambiente", afirma Dirk Tischler. Los investigadores publican sus hallazgos en la revista ACS Catalysis el 29 de septiembre de 2025.
Una enzima con un mecanismo hasta ahora inexplorado
La estireno oxidasa isomerasa bacteriana es conocida por la ciencia desde hace más de tres décadas, pero aún no se ha dilucidado su mecanismo de acción. "Trabajar con esta enzima es difícil porque está anclada en la membrana del sistema celular bacteriano", explica Dirk Tischler. En colaboración con la Universidad Tecnológica de Delft, su equipo pudo descubrir el papel del aminoácido tirosina en la conversión del tóxico óxido de estireno mediante el raro reordenamiento de Meinwald.
Arquitectura de la enzima ajustada con precisión
Trabajos anteriores sobre la estructura demostraron que la enzima contiene hemo con hierro, que impulsa la reacción. En el estudio actual, los investigadores informan de que la enzima tiene una arquitectura muy estricta que consiste en hemo con hierro y dos aminoácidos -tirosina y asparagina- que están colocados con precisión para permitir la reacción. Intercambiando estos aminoácidos y utilizando métodos bioquímicos modernos, el equipo pudo demostrar que el grupo funcional de la tirosina desempeña un papel crucial en la reordenación del sustrato.
"Esta diminuta enzima utiliza la rara química del reordenamiento de Meinwald para producir selectivamente fenilacetaldehído, controlado por la arquitectura de su centro activo", explica Dirk Tischler. "Hasta ahora, el papel catalítico de la estireno óxido isomerasa era sólo una hipótesis. Nuestro trabajo aporta la primera prueba experimental de cómo funciona esta enzima a nivel molecular", afirma Selvapravin Kumaran, primer autor del artículo.
Versatilidad enzimática
La comprensión del mecanismo catalítico llevó a los investigadores a descubrir otras aplicaciones potenciales de esta enzima. La isomerasa de óxido de estireno también puede utilizarse para otros fines, de forma similar a las enzimas empleadas en la industria textil para blanquear tintes. Por ejemplo, puede desintoxicar el peróxido de hidrógeno y producir el valioso producto fenilacetaldehído directamente a partir del estireno, precursor del óxido de estireno en la degradación bacteriana del estireno. Aunque estas actividades adicionales siguen siendo relativamente ineficaces en la actualidad, la multifuncionalidad de la enzima podría aprovecharse en el futuro para seguir desarrollándola específicamente para aplicaciones industriales y producir productos de alta calidad a partir de sustratos baratos como el estireno. "El potencial de esta enzima va mucho más allá de la producción de fenilacetaldehído: podría impulsar una gran variedad de reacciones diferentes. Por eso pensamos seguir explorando sus posibilidades", afirma Dirk Tischler.
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