Une nouvelle complexité dans la chimie des protéines
Des chercheurs mettent au point un algorithme permettant de découvrir des liaisons chimiques négligées dans les protéines
Les protéines sont parmi les molécules les plus étudiées en biologie, mais de nouvelles recherches menées par l'université de Göttingen montrent qu'elles peuvent encore receler des secrets surprenants. Les chercheurs ont découvert des liaisons chimiques non détectées auparavant dans des structures de protéines archivées, révélant une complexité inattendue dans la chimie des protéines. Ces liaisons azote-oxygène-soufre (NOS) nouvellement identifiées nous permettent de mieux comprendre comment les protéines réagissent au stress oxydatif, un état dans lequel des molécules nocives à base d'oxygène s'accumulent et peuvent endommager les protéines, l'ADN et d'autres parties essentielles de la cellule. Les nouveaux résultats ont été publiés dans Communications Chemistry.
L'équipe de recherche a systématiquement réanalysé plus de 86 000 structures protéiques à haute résolution provenant de la Protein Data Bank, un dépôt public mondial de structures protéiques, à l'aide d'un nouvel algorithme qu'elle a mis au point en interne et qui s'appelle SimplifiedBondfinder. Ce pipeline combine l'apprentissage automatique, la modélisation mécanique quantique et des méthodes de raffinement structurel pour révéler des liaisons chimiques subtiles qui n'ont pas été détectées par les analyses conventionnelles. De manière inattendue, les liaisons NOS ne se sont pas limitées aux paires d'acides aminés déjà connues, mais ont également été découvertes entre les paires d'acides aminés arginine-cystéine et glycine-cystéine. Les liaisons NOS ont été découvertes pour la première fois dans le cadre d'une recherche menée par le professeur Kai Tittmann de l'université de Göttingen.
"Notre travail montre que la banque de données sur les protéines recèle encore de la chimie cachée", a déclaré le Dr Sophia Bazzi de l'Institut de chimie physique de l'université de Göttingen, qui a dirigé l'étude. "En développant de nouveaux outils numériques et en réexaminant les données existantes, nous avons découvert des interactions chimiques qui étaient restées inaperçues pendant des décennies. Ces liaisons NOS agissent comme des interrupteurs moléculaires, stabilisant les protéines en cas de stress oxydatif et pouvant influencer toute une série de processus biologiques. "Notre approche a des implications beaucoup plus larges", ajoute M. Bazzi. "Elle peut permettre de découvrir des liaisons chimiques négligées, ce qui conduit à l'amélioration des modèles de protéines et fait progresser l'ingénierie des protéines, la conception de médicaments et la biologie synthétique."
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
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