Des chercheurs de Marbourg décodent l'une des plus grandes enzymes de la nature

La microscopie électronique cryogénique révèle comment ce géant de 8 mégadaltons stimule la production de méthane chez les archées

10.07.2026
Sandra Schuller

Le professeur Jan Schuller (à gauche) et Sophia Paul, doctorante au Centre de microbiologie synthétique (SYNMIKRO) de l'université de Marbourg, observent sur l'écran la structure du super-assemblage de l'hétérodisulfure-réductase.

Une équipe de recherche de l'université de Marbourg a étudié l'un des plus grands complexes enzymatiques découverts à ce jour dans la nature et a décrypté sa structure remarquable. Sous la direction du professeur Jan Schuller, Sophia Paul, doctorante au Centre de microbiologie synthétique (SYNMIKRO), a pu caractériser en détail ce que l'on appelle le « super-assemblage de l'hétérodisulfure réductase ». Les résultats de cette étude sont désormais publiés dans la revue Nature. Ils montrent comment un « géant » moléculaire composé de centaines d’éléments constitutifs permet la production d’énergie chez les micro-organismes.

« Ce complexe enzymatique démontre de manière impressionnante comment la nature a construit des machines moléculaires complexes pour générer efficacement de l’énergie dans des conditions extrêmes. Ce qui est particulièrement passionnant pour nous, c’est que nous avons non seulement pu élucider la structure de cet énorme système, mais aussi observer avec quelle souplesse les micro-organismes adaptent leur métabolisme énergétique à leur environnement », explique le professeur Jan Schuller.

Le complexe enzymatique étudié est d’une taille impressionnante : il présente une masse moléculaire d’environ huit méga-daltons et un diamètre d’environ 50 nanomètres. Cela en fait l’un des plus grands complexes enzymatiques connus. À titre de comparaison : de nombreuses enzymes, telles que celles qui fournissent de l’énergie aux cellules en métabolisant le sucre, sont nettement plus petites, avec une masse moléculaire d’environ 120 kilodaltons. Ce super-assemblage se compose au total de 252 sous-unités protéiques et contient plus de 600 « cofacteurs » – de petits composants moléculaires essentiels au fonctionnement de l’enzyme.

Grâce à l’organisation structurelle complexe de ses nombreux composants, le complexe enzymatique est capable d’enchaîner efficacement plusieurs étapes de réaction. Cela permet un transfert rapide et ciblé d’électrons – un processus clé pour la production d’énergie chez certains micro-organismes.

Une clé moléculaire de la formation du méthane

Le complexe est isolé du micro-organisme Methanococcus maripaludis. Celui-ci appartient au groupe des archées méthanogènes – des organismes unicellulaires capables de vivre sans oxygène et présents dans des environnements extrêmes. Leurs habitats vont des sources chaudes et des sédiments profonds aux écosystèmes salins tels que les marais salants de la côte allemande de la mer du Nord.

Ces micro-organismes utilisent l’hydrogène pour transformer le dioxyde de carbone (CO₂) en méthane (CH₄). Avec le dioxyde de carbone, le méthane est l’un des principaux gaz à effet de serre et contribue au réchauffement climatique. Une meilleure compréhension de la production biologique de méthane permet donc de mieux évaluer le rôle de ces micro-organismes dans les cycles globaux du carbone et dans le contexte du changement climatique.

Découverte d’une adaptabilité surprenante

Grâce à la cryo-microscopie électronique, l’équipe de Marbourg a non seulement pu visualiser la structure du complexe enzymatique, mais aussi identifier une caractéristique inattendue : dans environ 18 % des particules examinées, une formiate déshydrogénase était incorporée à la place d’une hydrogénase utilisant l’hydrogène.

Cette observation démontre la grande adaptabilité des micro-organismes anaérobies. Si leur environnement change – par exemple en raison d’une disponibilité limitée en hydrogène –, ils peuvent remplacer de manière spécifique des composants du complexe et ainsi adapter leur production d’énergie. Outre l’étude de complexes isolés en laboratoire, le groupe de recherche a également utilisé la tomographie cryo-électronique pour analyser les enzymes directement dans leur environnement naturel au sein de la cellule. Les résultats montrent que ces super-assemblages sont présents en forte densité à l’intérieur des cellules et jouent vraisemblablement un rôle central dans le flux d’électrons et la production d’énergie au sein de la voie métabolique.

Cette étude apporte ainsi de nouvelles connaissances sur le fonctionnement d’un système biologique d’une taille exceptionnelle et démontre comment les micro-organismes s’adaptent à des conditions de vie extrêmes grâce à des machines moléculaires extrêmement complexes.

Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.

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