Proteínas en multitud: el XFEL europeo mira al interior de las células
Los investigadores observan con detalle cómo la ferritina, proteína vital del hierro, se abre paso en entornos muy densos
En el interior de las células biológicas existe una densa multitud en la que millones de proteínas se mueven unas junto a otras, chocan entre sí o se acumulan temporalmente. Al mismo tiempo, estas proteínas a menudo tienen que cumplir tareas importantes a corto plazo. Hasta ahora era difícil saber cómo se mueven las proteínas en este espacio reducido. Un equipo internacional de investigadores dirigido por Anita Girelli y Fivos Perakis, ambos de la Universidad de Estocolmo, ha utilizado el láser europeo de rayos X XFEL de Schenefeld, cerca de Hamburgo, para observar más de cerca estos movimientos y ha descubierto un patrón sorprendente.
Moléculas en una "jaula
Los experimentos se centraron en la ferritina, una proteína esférica que almacena hierro y se encuentra en casi todos los organismos vivos. Cuando se examina en altas concentraciones, muestra un comportamiento inusual: En lugar de moverse de forma uniforme y aleatoria -como en el movimiento browniano clásico-, la ferritina se encuentra repetidamente en una especie de jaula molecular: rodeada de proteínas vecinas, queda bloqueada durante breves periodos de tiempo antes de volver a liberarse y poder seguir moviéndose.
Instantáneas cada microsegundo
Para visualizar estos minúsculos movimientos, el equipo utilizó una nueva técnica: la espectroscopia de correlación de fotones de rayos X a megahercios (MHz-XPCS). Con los rapidísimos destellos de rayos X del XFEL Europeo podemos medir cómo se mueven las proteínas en tan sólo una millonésima de segundo", explica Johannes Möller, científico del instrumento "Materials Imaging and Dynamics" (MID) del XFEL Europeo. La investigación está cerrando una brecha entre métodos establecidos como la dispersión de luz o la resonancia magnética nuclear, que también pueden medir los movimientos de las proteínas, pero no con tanta precisión y velocidad.
Medición de la difusión de proteínas en diferentes escalas de longitud y tiempo. (a) Representación de la dinámica molecular de las proteínas ferritina. Las figuras muestran la difusión a corto plazo (arriba), la influencia de los efectos jaula (centro) y la difusión a largo plazo (abajo). (b) Representación esquemática del experimento de espectroscopia de correlación de fotones de rayos X en megahercios (MHz-XPCS). Los pulsos de rayos X incidentes son dispersados por las soluciones proteicas de ferritina contenidas en un capilar, y las imágenes de dispersión son registradas por un detector.
Una visión inesperada: consecuencias prácticas
Las observaciones muestran que cuanto más denso es el entorno, más pronunciado es el fenómeno de la jaula. "Las proteínas no se mueven simplemente más despacio, sino de una forma compleja e inusualmente restringida", explica Anita Girelli, responsable del estudio. "Estos hallazgos no sólo son relevantes para la investigación básica. También podrían ayudar a desarrollar nuevas aplicaciones biomédicas", añade su colega Fivos Perakis.
"Gracias a su tasa de repetición de MHz única, el XFEL europeo es actualmente inigualable en todo el mundo para experimentos que nos permiten observar la dinámica y el movimiento a nanoescala con notable detalle, revelando sorpresas como el inesperado comportamiento de estos complejos proteicos en disolución", afirma el científico del DESY Felix Lehmkühler, coautor del estudio.
La ferritina ya se está investigando en el ámbito de la administración de fármacos, en el que éstos pueden empaquetarse dentro de la proteína para retrasar su liberación en el organismo. La rapidez con que las proteínas se extienden y difunden influye directamente en su eficacia. También se están estudiando otras aplicaciones de la ferritina, por ejemplo como agente de contraste para imágenes por resonancia magnética (IRM) o como componentes básicos de nanomateriales.
"Con el XFEL europeo hemos podido seguir los movimientos colectivos de las proteínas con más precisión que nunca", afirma Girelli. Esto no sólo ayuda a comprender mejor los fundamentos de los procesos biológicos, sino que también abre nuevas perspectivas para aplicaciones médicas".
El estudio se llevó a cabo en el marco de un proyecto a largo plazo del instrumento MID. Participaron las Universidades de Siegen y Tubinga, la Universidad Técnica de Dortmund, el ESRF-Sincrotrón Europeo y el Instituto Laue-Langevin (ILL), ambos de Grenoble, y el Deutsches Elektronen-Synchrotron DESY de Hamburgo.
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Publicación original
Anita Girelli, Maddalena Bin, Mariia Filianina, Michelle Dargasz, Nimmi Das Anthuparambil, Johannes Möller, Alexey Zozulya, Iason Andronis, Sonja Timmermann, Sharon Berkowicz, Sebastian Retzbach, Mario Reiser, Agha Mohammad Raza, Marvin Kowalski, Mohammad Sayed Akhundzadeh, Jenny Schrage, et al.; "Coherent X-rays reveal anomalous molecular diffusion and cage effects in crowded protein solutions"; Nature Communications, Volume 16, 2025-11-29
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