Enzyme modifiée pour construire avec précision des molécules complexes
Cette avancée ouvre la voie à une production plus durable et plus efficace d'une variété de produits chimiques complexes
Des chercheurs de l'université de Bâle ont réorienté une enzyme naturelle de manière à ce qu'elle catalyse une réaction chimique très complexe. Leur approche ouvre de nouvelles perspectives pour la synthèse de molécules complexes, telles que les produits pharmaceutiques et les produits chimiques fins, d'une manière plus efficace et plus respectueuse de l'environnement.
Les catalyseurs comptent parmi les outils les plus importants pour parvenir à une chimie verte plus durable. Ils accélèrent les réactions chimiques, les rendant plus efficaces et plus faciles à contrôler. Ils permettent ainsi d'économiser de l'énergie, des déchets et des coûts lors de la fabrication d'une grande variété de produits. La recherche de nouveaux catalyseurs a occupé le domaine de la chimie depuis le 20e siècle.
En tant que catalyseurs naturels, les enzymes ont fait l'objet d'une attention croissante en raison de leur capacité exceptionnelle à améliorer à la fois la réactivité et la sélectivité des réactions chimiques, ainsi que de leurs propriétés respectueuses de l'environnement.
Une méthode prometteuse avec un hic
Récemment, le transfert d'atomes d'hydrogène par hydrure métallique (MHAT) est apparu comme une méthode catalytique prometteuse pour construire efficacement des molécules complexes. Un composé composé d'hydrure métallique - un atome de métal lié à un atome d'hydrogène - transfère un atome d'hydrogène à une double liaison dans le composé organique, produisant un intermédiaire réactif qui déclenche la formation ultérieure de la liaison.
Le MHAT peut convertir un substrat plat et bidimensionnel en une molécule complexe dotée d'une architecture tridimensionnelle. Toutefois, le contrôle précis de l'arrangement tridimensionnel des atomes au sein de la molécule - en particulier les configurations en miroir de la molécule, qui s'apparentent à la main gauche et à la main droite - reste un défi.
Dans la fabrication de produits pharmaceutiques et de produits chimiques fins, il est crucial de créer une configuration à une seule main. En effet, les deux molécules peuvent présenter des propriétés biologiques différentes : l'une peut être bénéfique sur le plan thérapeutique, tandis que l'autre peut être inactive, voire toxique.
Une enzyme produit une configuration à une seule main
Des chercheurs de l'université de Bâle ont réussi à combiner la chimie MHAT et la catalyse enzymatique pour produire des molécules tridimensionnelles avec une configuration à une seule main. Cette recherche novatrice s'inscrit dans le cadre du Pôle de recherche national "Ingénierie des systèmes moléculaires", dirigé par le professeur Thomas R. Ward de l'Université de Bâle. Thomas R. Ward, de l'université de Bâle. Lui et son équipe ont publié leurs résultats dans la revue Nature.
L'équipe de recherche est parvenue à reconvertir une hémoprotéine - une enzyme largement présente dans la nature - pour effectuer des réactions MHAT à l'intérieur de son site catalytique. Grâce à l'échafaudage enzymatique sophistiqué, elle produit presque exclusivement la forme unilatérale souhaitée de la molécule (jusqu'à un rapport de 98 à 2 entre les molécules gauchères et droites). De telles transformations sont très difficiles à réaliser avec des outils chimiques conventionnels. "Jusqu'à présent, on ne connaissait aucune enzyme capable d'effectuer une telle réaction MHAT", explique le premier auteur, le Dr Xiang Zhang.
La spécificité - à la fois une malédiction et une bénédiction
Cette avancée ouvre la voie à une production plus durable et plus efficace d'une variété de produits chimiques complexes. En réaffectant une enzyme naturelle pour catalyser cette transformation chimique polyvalente, les chercheurs visent à rationaliser la synthèse de produits pharmaceutiques et d'autres produits chimiques à haute valeur ajoutée.
Cependant, la spécificité de l'enzyme est à la fois une malédiction et une bénédiction : si l'on utilise un matériau de départ structurellement différent, l'échafaudage enzymatique pourrait nécessiter une ingénierie plus poussée pour atteindre une spécificité élevée. En outre, afin de rendre cette transformation encore plus utile, les chercheurs sont à la recherche d'une méthode plus durable pour la formation d'hydrures métalliques.
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