Ein Biomolekül als Lichtschalter
Forscher des Göttinger Max-Planck-Instituts für biophysikalische Chemie haben molekularen Mechanismus eines schaltbaren fluoreszierenden Proteins aufgeklärt
Das fluoreszierende Protein mit der Bezeichnung asFP595 kommt in den Tentakelspitzen der Wachsrose Anemonia sulcata vor. In den Tentakelspitzen schützt dieses Protein die darunter liegenden Gewebe der Anemone wahrscheinlich vor zu starker Sonneneinstrahlung. asFP595 absorbiert grünes Licht und strahlt anschließend rotes Fluoreszenz-Licht wieder ab. Das Protein kann durch Licht beliebig zwischen einem fluoreszierenden und einem nicht-fluoreszierenden Zustand hin- und her geschaltet werden. Es ist ein 'molekularer Lichtschalter'.
Die Göttinger Forscher haben den Mechanismus dieses molekularen Schalters aufgeklärt, indem sie das Protein zunächst in Bakterien hergestellt und dann Kristalle aus dem aufgereinigten Protein gezüchtet haben, die noch die Schalteigenschaften des freien Proteins besitzen. Röntgenstrukturanalysen und Computersimulationen zeigten, dass das Chromophor - der Teil des Proteins, der das Licht absorbiert - durch Beleuchtung mittels einer Cis-Trans-Isomerisierung seine Struktur ändert. Während das Chromophor einen so genannten Hula-Twist macht, ändert es seine Position um lediglich 3 x 10E-10 Meter. Diese winzige Änderung reicht aus, um aus dem fluoreszierenden ein nicht-fluoreszierendes Protein zu machen.
Aufbauend auf diesem Wissen wollen die Forscher nun das Protein gezielt für den Einsatz in verschiedene Anwendungen verbessern. Diese reichen vom Einsatz in der höchstauflösenden Mikroskopie bis hin zur optischen Datenspeicherung in Proteinkristallen.
Originalveröffentlichung: M. Andresen, M. C. Wahl, A. C. Stiel, F. Gräter, L. V. Schäfer, S. Trowitzsch, G. Weber, C. Eggeling, H. Grubmüller, S. W. Hel, S. Jakobs; "Structure and mechanism of the reversible photoswitch of a fluorescent protein", Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2005.
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