Du polluant au produit chimique de valeur
Des chercheurs ont découvert comment les bactéries utilisent deux enzymes contenant du nickel pour convertir le gaz à effet de serre CO2 en composés organiques riches en énergie
Dans deux études qui viennent d'être publiées dans la célèbre revue Nature Catalysis, les équipes de recherche montrent comment les deux enzymes contenant du nickel, la monoxyde de carbone déshydrogénase (CODH) et l'acétyl-CoA synthase (ACS), transforment le CO2 en acide acétique activé. Ces informations détaillées sur le mécanisme fournissent de nouvelles approches pour le développement de catalyseurs synthétiques qui pourraient utiliser le CO2 comme matière première.
Deux enzymes - Comment les changements structurels contrôlent la réaction
Les recherches se concentrent sur deux enzymes dans lesquelles les ions de nickel et de fer sont liés de manière unique dans les sites actifs : CODH et ACS. Ces enzymes travaillent main dans la main pour convertir le CO2 en monoxyde de carbone (CO), puis en acétyl-CoA, une forme activée de l'acide acétique. Cette chaîne de réactions est un élément essentiel de la voie dite de Wood-Ljungdahl, l'un des plus anciens processus biologiques de fixation du carbone.
Dans une étude, des scientifiques de la Humboldt Universität, en collaboration avec des chercheurs de la TU Berlin, ont démontré que l'ion nickel dans le site actif de la CODH ne lie pas seulement le CO2 mais fournit également les électrons nécessaires à la réaction. Cette flexibilité fait de l'ion nickel l'acteur clé de l'activation et de la conversion du CO2. En combinant la diffraction des rayons X et la spectroscopie sur les cristaux de CODH, ils ont réussi pour la première fois à visualiser tous les états catalytiques pertinents avec les partenaires de réaction liés dans l'enzyme à une résolution atomique.
"Depuis notre première structure des déshydrogénases du monoxyde de carbone contenant du Ni en 2001, je me suis demandé pourquoi ces enzymes avaient besoin d'ions Ni. Notre nouveau travail apporte une réponse, qui réside dans la coordination inhabituelle du nickel", déclare le professeur Holger Dobbek, chef du groupe de recherche en biologie structurale et biochimie de la Humboldt Universität. Yudhajeet Basak, premier auteur de l'étude, ajoute : "En comprenant les anciens mécanismes de fixation du CO₂, nous pouvons les transférer au développement de nouveaux catalyseurs qui pourraient accélérer la transition vers une industrie neutre en carbone."
Dans une étude complémentaire dirigée par le professeur Petra Wendler de l'université de Potsdam, les chercheurs ont étudié comment la liaison de petites molécules au centre de nickel de l'ACS déclenche des changements structurels à grande échelle dans l'enzyme. En utilisant la cryo-microscopie électronique à haute résolution, l'équipe a pu visualiser six états intermédiaires de l'enzyme jusqu'alors inconnus. Les résultats montrent que les enzymes ne fonctionnent pas comme des structures rigides ; au contraire, la liaison du ligand induit des mouvements dynamiques qui contrôlent le processus de réaction.
Pertinence pour la protection du climat et la chimie durable
Ces résultats ne sont pas seulement importants pour la recherche fondamentale. Elles peuvent également indiquer comment transférer les principes biologiques de la catalyse aux processus techniques. À l'avenir, des catalyseurs synthétiques inspirés de ces enzymes pourraient convertir efficacement le CO2 en produits chimiques de valeur, ce qui constituerait une contribution importante à une économie circulaire plus durable.
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
Publication originale
Yudhajeet Basak, Christian Lorent, Jae-Hun Jeoung, Ingo Zebger, Holger Dobbek; "Metalloradical-driven enzymatic CO2 reduction by a dynamic Ni–Fe cluster"; Nature Catalysis, 2025-8-1
Jakob Ruickoldt, Julian Kreibich, Thomas Bick, Jae-Hun Jeoung, Benjamin R. Duffus, Silke Leimkühler, Holger Dobbek, Petra Wendler; "Ligand binding to a Ni–Fe cluster orchestrates conformational changes of the CO-dehydrogenase–acetyl-CoA synthase complex"; Nature Catalysis, Volume 8, 2025-7-11
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