Las imágenes dinámicas muestran la proteasa romboidal en acción
Las proteasas romboides son proteínas de membrana clínicamente relevantes que desempeñan un papel clave en diversas enfermedades. Utilizando espectroscopia de RMN de estado sólido, los investigadores del Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP) de Berlín han podido ahora observar las proteasas romboidales en un entorno lipídico nativo en funcionamiento. Las imágenes dinámicas obtenidas serán útiles para el desarrollo de nuevos medicamentos para enfermedades como el Parkinson y la malaria.
Investigación de la proteasa romboide GlpG por RMN de estado sólido.
Barth van Rossum, FMP
Decenas de miles de proteínas están trabajando en nuestras células, las 24 horas del día. Algunos de estos trabajadores industriosos se sientan en la membrana celular, entre ellos la familia de las proteasas romboides. Dado que estas proteasas intramembrana están implicadas en muchos procesos biológicos y también desempeñan un papel clave en enfermedades como el Parkinson, la diabetes, el cáncer y la malaria, son de gran relevancia clínica.
Anteriormente, había sido posible ver proteasas romboidales usando cristalografía de rayos X. Sin embargo, este método sólo era capaz de proporcionar imágenes estáticas de proteínas en un entorno artificial. Por lo tanto, sigue siendo de gran interés ver lo que sucede en la membrana celular donde las proteínas realizan su tarea principal, que es la división de otras proteínas de la membrana, desencadenando una cascada de señalización.
La largamente sospechada puerta que se abre existe de hecho
El grupo de investigación dirigido por el profesor Adam Lange del Leibniz-Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP) ha podido investigar este proceso altamente complejo, utilizando por primera vez la espectroscopia de RMN de estado sólido en un entorno nativo. Los investigadores pudieron observar cómo se mueven ciertas partes de la proteasa. También notaron que, para separar otras proteínas, una puerta se abre brevemente para permitir que estas proteínas del sustrato entren en el centro activo de la proteasa.
Hallazgos relevantes para la interferencia farmacológica
El proyecto, llevado a cabo dentro del grupo de excelencia UniSysCat, establece una base para una mejor caracterización de las proteasas romboidales. Lo que es más: Los conocimientos adquiridos serán útiles para que los investigadores investiguen cómo pueden influir farmacológicamente en las proteínas de membrana clínicamente relevantes. También Lange y su equipo ahora quieren buscar sustancias para inhibir las proteasas romboides errantes.
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
Publicación original
Chaowei Shi*, Carl Öster*, Claudia Bohg, Longmei Li, Sascha Lange, Veniamin Chevelkov, Adam Lange; "Structure and Dynamics of the Rhomboid Protease GlpG in Liposomes Studied by Solid-State NMR"; Journal of the American Chemical Society; October 2019; *equally contributing first authors.
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