Seda de araña: Una proteína maleable proporciona refuerzo
Científicos de la Universidad de Würzburg han descubierto que la seda de araña contiene una proteína excepcional. Genera una alta fuerza de adhesión al hacer uso de un aminoácido al que los científicos han prestado poca atención hasta ahora. El hallazgo podría tener implicaciones importantes en muchas áreas.
Una tela de araña junto con la estructura molecular del dominio investigado. Las cadenas laterales del aminoácido metionina se destacan como barras de colores.
Pixaby.com / Collage: Hannes Neuweiler
¿Por qué los hilos de seda ligeros de las arañas web son más resistentes que la mayoría de los otros materiales? Científicos de las universidades de Würzburg y Mainz se unieron para encontrar respuestas a esta pregunta. Pudieron demostrar que el aminoácido natural metionina proporciona plasticidad a un dominio proteico, que es una parte constitutiva de la seda de araña. Esta plasticidad aumenta sustancialmente la fuerza de la unión entre los dominios individuales.
Un material maravilloso con muchas aplicaciones
El estudio está dirigido por el Dr. Hannes Neuweiler, profesor y jefe de grupo del Departamento de Biotecnología y Biofísica de la Universidad de Würzburg. Ha estado estudiando las proteínas de la seda de araña durante muchos años, o más precisamente sus propiedades moleculares. "La seda de araña es uno de los materiales más resistentes que se encuentran en la naturaleza. Es más fuerte por su peso que las fibras de alta tecnología como el Kevlar o el carbono", dice Neuweiler. La combinación única de resistencia y elasticidad lo hace muy atractivo para la industria. Ya sea en la aviación, la industria textil o la medicina, las aplicaciones potenciales de este material excepcional son numerosas.
Aunque la seda sintética de araña ya está siendo producida a escala industrial y utilizada en varios productos, aún no es capaz de imitar las excelentes propiedades mecánicas del plano natural. Los últimos hallazgos de los investigadores en Würzburg podrían contribuir a eliminar las deficiencias.
Un aminoácido infravalorado
"Hemos descubierto que las arañas de la telaraña utilizan un aminoácido en particular, llamado metionina, para conectar estrechamente las proteínas de la seda de una manera previamente desconocida", describe Neuweiler el resultado central del estudio. En el fondo: Toda la vida se basa en las proteínas. La naturaleza se basa en un conjunto limitado de 20 aminoácidos diferentes para construir todas las proteínas, que participan críticamente en casi todas las tareas de un organismo vivo. Después de ser sintetizadas como cadenas lineales de aminoácidos, la mayoría de las proteínas se pliegan en estructuras tridimensionales altamente ordenadas.
Los aminoácidos naturales se pueden dividir en dos grupos en función de las propiedades de sus cadenas laterales. Las llamadas cadenas laterales hidrofóbicas tienen una baja solubilidad en agua. A menudo se encuentran en el núcleo de una proteína y estabilizan el estado plegado. Las cadenas hidrofílicas, o solubles en agua, tienden a estar en la superficie de la proteína, donde son responsables de una variedad casi ilimitada de funciones. La metionina pertenece al grupo de los aminoácidos hidrofóbicos. Pero es poco frecuente en la mayoría de las proteínas. "Hasta la fecha, los biólogos moleculares y los científicos de proteínas han prestado poca atención a este aminoácido. En las proteínas, se cree que la cadena lateral de metionina tiene poca importancia funcional", dice Neuweiler.
Mejora sustancial de la función
Esta visión puede cambiar ahora. La cadena lateral de metionina es conocida por ser excepcionalmente flexible en comparación con las cadenas laterales de los otros 19 aminoácidos naturales. Neuweiler y su equipo pudieron demostrar que las arañas aprovechan esta propiedad colocando grandes cantidades de metionina en el núcleo de los dominios terminales de los aminoácidos de sus proteínas de seda. Aquí el aminoácido transfiere su flexibilidad a toda la estructura del dominio, lo que lo hace dúctil.
Las proteínas son tradicionalmente vistas como cuerpos rígidos. Sin embargo, investigaciones más recientes destacan la importancia de la dinámica de las proteínas para su función. "Como una llave moldeable que adapta su forma a la cerradura, los dominios de las proteínas de la seda cambian de forma para conectarse estrechamente entre sí", describe Neuweiler el proceso. Este efecto mejora sustancialmente la fuerza de unión entre los dominios terminales. La metionina en el núcleo hidrofóbico de una proteína malleabliza la estructura, lo que puede mejorar drásticamente la función.
De la investigación básica a la ciencia aplicada
El Dr. Hannes Neuweiler y sus colegas realizan investigaciones básicas en sus laboratorios. "Nuestro trabajo tiene como objetivo hacer contribuciones fundamentales para entender la relación entre estructura, dinámica y función de las proteínas", dice el científico. Al mismo tiempo, espera que estos nuevos hallazgos tengan implicaciones en el campo del diseño y desarrollo de nuevas proteínas, así como en la ciencia de los materiales.
Cree que es concebible incorporar metionina en el núcleo de las proteínas, como hacen las arañas de la red, para mejorar sus funciones o incluso crear nuevas funciones. En opinión de Neuweiler, la ciencia de los materiales probablemente se beneficiará del descubrimiento de que la metionina en las proteínas de la seda conduce a interacciones estrechas en la seda de araña. Al modificar artificialmente el contenido de metionina de los dominios de proteínas de seda, puede ser posible controlar las propiedades mecánicas del material sintético.
Los próximos pasos
Neuweiler y su equipo tienen previsto realizar estudios comparativos sobre el efecto de la metionina en proteínas de seda de otras especies de arañas y glándulas de seda. Además, quieren incorporar metionina en proteínas de otros organismos para modificar y posiblemente mejorar sus funciones.
Nota: Este artículo ha sido traducido utilizando un sistema informático sin intervención humana. LUMITOS ofrece estas traducciones automáticas para presentar una gama más amplia de noticias de actualidad. Como este artículo ha sido traducido con traducción automática, es posible que contenga errores de vocabulario, sintaxis o gramática. El artículo original en Inglés se puede encontrar aquí.
Publicación original
Más noticias del departamento ciencias
Reciba la industria de las ciencias biológicas en su bandeja de entrada
No se pierda nada a partir de ahora: Nuestro boletín electrónico de biotecnología, productos farmacéuticos y ciencias de la vida le pone al día todos los martes y jueves. Las últimas noticias del sector, los productos más destacados y las innovaciones, de forma compacta y fácil de entender en su bandeja de entrada. Investigado por nosotros para que usted no tenga que hacerlo.
