I virus come maestri costruttori di proteine complesse

29.10.2026

I ricercatori della TU Darmstadt e della Hochschule Bonn-Rhein-Sieg, in collaborazione con partner internazionali, hanno scoperto un gene che codifica un canale del potassio in tandem in un virus delle alghe. La scoperta avvalora l’ipotesi secondo cui i virus giganti abbiano svolto un ruolo significativo nell’evoluzione delle proteine complesse. I risultati sono stati pubblicati sulla rivista *Proceedings of the National Academy of Sciences* (PNAS).

Eric Lichtenscheidt/H-BRS

Il dottor Oliver Rauh mentre effettua misurazioni elettrofisiologiche nel laboratorio di Rheinbach.

Il recente conferimento del Premio Nobel per la Medicina ha dimostrato che anche fenomeni che a prima vista sembrano insignificanti racchiudono il potenziale per importanti scoperte scientifiche e sviluppi tecnologici: i ricercatori premiati hanno cercato di comprendere come le alghe verdi siano in grado di orientarsi verso la luce in un lasso di tempo molto breve. Nel corso delle loro ricerche, hanno scoperto una classe di canali ionici finora sconosciuti che sono controllati direttamente dalla luce, gettando così le basi per l’optogenetica, che oggi consente ai ricercatori di tutto il mondo di svelare la complessità del cervello. I canali ionici sono proteine incorporate nelle membrane biologiche che consentono il passaggio di particelle cariche elettricamente (ioni).

In un articolo pubblicato di recente su PNAS, un team internazionale – che comprende ricercatori del Dipartimento di Biologia della TU Darmstadt e del Dipartimento di Scienze Naturali della Hochschule Bonn-Rhein-Sieg – riferisce che non solo le alghe verdi, ma anche i virus che infettano queste alghe, possono essere una fonte di proteine interessanti. Durante lo studio del genoma di un mimi-virus gigante che infetta le alghe verdi marine della specie Pyramimonas orientalis, gli scienziati hanno scoperto un gene che fornisce il modello per un cosiddetto canale del potassio in tandem.

Una subunità del canale del potassio in tandem appena scoperto, in cui due domini proteici che formano i pori sono collegati direttamente tra loro. Due di queste subunità formano il canale ionico funzionale. Illustrazione: Dr. Oliver Rauh

I canali del potassio in tandem svolgono una funzione importante nella fisiologia umana

I canali del potassio in tandem sono un tipo di canale ionico. I canali ionici svolgono un ruolo fondamentale in un’ampia gamma di funzioni cellulari e dell’organismo, tra cui, tra l’altro, il mantenimento dell’equilibrio idrosalino, la percezione del calore e del dolore e la generazione di potenziali d’azione nelle cellule nervose. Grazie alla loro capacità di condurre ioni di potassio (K+) attraverso le membrane cellulari, i canali del potassio in tandem svolgono funzioni importanti nella fisiologia umana. Ad esempio, stabilizzano il potenziale elettrico di membrana e regolano così l’eccitabilità elettrica delle cellule nervose.

Dal punto di vista strutturale, i canali del potassio in tandem presentano una caratteristica distintiva rispetto a tutti gli altri canali del potassio: mentre i canali del potassio sono solitamente costituiti da quattro subunità identiche che insieme formano il poro permeabile al K+, nel caso dei canali del potassio in tandem, due delle quattro subunità che formano il poro sono direttamente collegate tra loro. Il loro nome deriva proprio da questa disposizione delle subunità, simile a un tandem. 

Il dott. Oliver Rauh mentre effettua misurazioni elettrofisiologiche nel laboratorio di Rheinbach. Foto: Eric Lichtenscheidt/H-BRS

I ricercatori dell’H-BRS hanno prodotto la proteina in provetta

A differenza di tutti gli altri tipi di canali del potassio, non esistono precursori batterici per i canali del potassio in tandem, il che in passato ha sollevato interrogativi riguardo alla loro origine evolutiva. Per studiare la funzione del canale in tandem appena scoperto, il dott. Oliver Rauh e Jonas Toews dell’H-BRS hanno prodotto la proteina in provetta e l’hanno incorporata in membrane lipidiche artificiali. Ciò ha permesso loro di studiare le proprietà del canale ionico – più specificamente, il flusso di ioni attraverso il poro del canale – mediante misurazioni elettriche. «I nostri esperimenti dimostrano che questo gene codifica una proteina con le proprietà funzionali di un canale del potassio», riferisce il dottor Oliver Rauh, che lavora come ricercatore nella rete di ricerca DFG “CytoTransport” presso l’H-BRS. 

Scoperta sorprendente: il gene sembra essere di origine virale

Gli autori dello studio hanno inoltre indagato le relazioni filogenetiche tra il canale virale appena scoperto e i canali del potassio in tandem già noti, giungendo così a una scoperta sorprendente: contrariamente a quanto generalmente ipotizzato per la maggior parte dei geni virali, il gene del canale del potassio appena scoperto non è entrato a far parte del genoma virale dopo essere stato “rubato” dal genoma dell’ospite. Al contrario, il gene sembra essere di origine virale. «Questa scoperta sottolinea ancora una volta una nuova prospettiva, secondo la quale i virus giganti Mimi, a cui appartiene il virus in questione, hanno svolto un ruolo centrale nell’evoluzione delle proteine negli organismi superiori», sottolinea il professor Gerhard Thiel del dipartimento di Biologia della TU Darmstadt. 

I risultati dello studio evidenziano inoltre che questi virus sono ricche fonti di proteine di grande interesse. Ad esempio, altri ricercatori hanno già scoperto nello stesso virus un canale ionico controllato dalla luce che, come i canali ionici derivati dalle alghe verdi, viene utilizzato per applicazioni optogenetiche. 

Le proteine di origine virale, come il canale del potassio in tandem appena scoperto, sono spesso anche significativamente più semplici nella struttura e quindi versioni più piccole delle loro controparti eucariotiche. Secondo gli autori, questa struttura minimalista rende le proteine virali particolarmente adatte come elementi costitutivi per la progettazione mirata di proteine con proprietà completamente nuove.

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