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Glykoprotein



Glykoproteine sind Makromoleküle, die aus einem Protein und einer oder mehreren kovalent gebundenen Kohlenhydratgruppen (Zuckergruppen) bestehen. Die Kohlenhydratgruppen werden gewöhnlich als posttranslationale Modifikation an Asparagin-, Serin-, Threonin- oder Hydroxylysin-Resten kovalent gebunden. Die gebundenen Kohlenhydratreste variieren stark in ihrer Größe und reichen von Monosacchariden über Di- und Oligosaccharide bis zu Polysacchariden. Der Kohlenhydratanteil in Glykoproteinen kann von wenigen Prozent (Ribonukleasen, Thyreoglobulin) bis zu 85 % (Blutgruppenantigene) betragen.

Im Organismus können Glykoproteine zahlreiche Funktionen erfüllen. Sie dienen als strukturelle Bestandteile (Strukturproteine) von Zellmembranen, als Gleitmittel (z. B. als Bestandteil von Mucus [Schleim]) und zur Zellinteraktion (Membranproteine). Außerdem gehören manche Hormone (z. B. Thyrotropin, hCG) und Bestandteile des Immunsystems (Immunglobuline, Interferone) zu den Glykoproteinen.

Glykoproteine sind in der Natur weit verbreitet und man nimmt an, dass es wahrscheinlich mehr Proteine mit kovalent gebundenen Kohlenhydraten als Kohlenhydrat-freie Proteine gibt. Zuckerreste können bei der Proteinfaltung helfen bzw. die Stabilität der Proteine erhöhen. Häufig tragen Proteine, die in den extrazellulären Raum ragen (Transmembranproteine), Kohlenhydratreste. Alle Exportproteine sowie Membranproteine sind oder waren während ihrer Biosynthese Glykoproteine. Glykoproteine spielen daher auch eine wichtige Rolle bei Erkennungsreaktionen durch das Immunsystem, besonders in Säugetieren. Beispiele hierfür sind Antikörper und die Proteine des MHC, die mit T-Zellen bzw. T-Zell-Rezeptoren interagieren.

Lösungen von Glykoproteinen sind häufig sehr viskos. Im menschlichen Blutplasma wurden 60 verschiedene Plasmaproteine isoliert, von denen lediglich Albumin und Präalbumin keine Zuckerreste haben.

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Inhaltsverzeichnis

Vorkommende Kohlenhydrate

  In menschlichen Glykoproteinen spielen nur acht Zucker eine bedeutende Rolle. Diese sind

Während der Synthese von Glykoproteinen werden die Zucker zumeist von Nukleotiden gewonnen.

Häufig enthalten Glykoproteine auch Sulfate die normalerweise an Galaktose, N-Acetylgalaktosamin oder N-Acetylglukosamin gebunden sind.

Bindung

Die Bindung der Oligosaccharide an das Protein kann auf verschiedene Arten erfolgen:

N-glykosidische Bindung

Hier erfolgt die Bindung des Zuckers an den Stickstoff der freien Amidgruppe von Asparagin. Die N-Glykosylierung beginnt am endoplasmatischen Retikulum und wird im Golgi-Apparat beendet. Der Name N-Glykosylierung hat aber nichts mit Stickstoff zu tun, sondern geht auf den Ein-Buchstabe-Code von Asparagin zurück.

N-Bindung enthaltende Glykoproteine zeichnen sich durch eine Bindung zwischen Asparagin und N-Acetyl-Glukosamin aus. Sie stellen die bedeutendste Gruppe der Glykoproteine dar, und eine Vielzahl der Plasmaproteine, aber auch membrangebundene Proteine zählen zu ihnen.

N-glykosidisch gebundene Glykoproteine werden in drei Gruppen unterschieden: Complex, Hybrid und High-Mannose. Alle drei besitzen eine Gruppe aus fünf Zuckern, die gleich ist, und verschiedene Enden. Die identische Gruppe aus fünf Zuckern resultiert aus Gemeinsamkeiten in der Biosynthese.

O-glykosidische Bindung

Hier erfolgt die Bindung des Zuckers an die Hydroxygruppe von Serin, Threonin, Hydroxyprolin oder Hydroxylysin. Die O-Glykosylierung erfolgt am Golgi-Apparat.

Membranproteine

Membranproteine mit kovalent gebundenen Zuckern gehören zu den Glykoproteinen. Ihre Zuckerreste sind ausschließlich zur extrazellulären Membranseite orientiert und bilden die Glykokalyx. Der Grad der Glykosylierung (Anlagerung von Zuckern) von Membranen schwankt von Zelltyp zu Zelltyp. Tierische Membranen sind mit durchschnittlich drei Prozent (w/w) relativ wenig glykolysiert. Dagegen enthalten pflanzliche Membranen bis zu zwanzig Prozent (w/w) Zuckerreste, die überwiegend an Membranproteine gebunden sind (der Rest an Lipiden).

Die Länge der gebundenen Zuckerreste variiert von lediglich einem bis zu einigen hundert.

Siehe auch

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Glykoprotein aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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