Nova descoberta na investigação de enzimas: a água é a chave para a atividade
A descoberta poderá ajudar a melhorar a utilização de biocatalisadores em aplicações industriais como o processamento de alimentos ou a produção de biocombustíveis
Os investigadores da Universidade de Greifswald descobriram uma caraterística especial das enzimas que desempenham um papel na conversão das moléculas de açúcar. Identificaram uma molécula de água coordenada com precisão. A longo prazo, esta descoberta poderá ajudar a melhorar a utilização de biocatalisadores em aplicações industriais, como o processamento de alimentos ou a produção de biocombustíveis. Os resultados foram publicados na revista Nature Communications em 31 de julho de 2025.
Os bioquímicos liderados pelo Prof. Dr. Uwe Bornscheuer, do Instituto de Bioquímica, investigaram as esterases de hidratos de carbono, ou seja, os biocatalisadores que alteram as estruturas complexas dos açúcares através da remoção de determinados grupos químicos. As esterases de hidratos de carbono influenciam a forma como outras enzimas são capazes de processar estes açúcares. No âmbito da Unidade de Investigação POMPU, financiada pela DFG, e em colaboração com cientistas do Brasil, os investigadores utilizaram a cristalografia de raios X para determinar a estrutura completa de dois membros da família de enzimas CE20(Fl8CE20_II e PpCE20_II) e conseguiram elucidar a sua função pela primeira vez.
Os cientistas depararam-se com uma descoberta surpreendente no chamado sítio ativo da enzima, ou seja, a parte que realiza as reacções químicas. "Normalmente, este sítio é constituído por três aminoácidos localizados com precisão que trabalham em conjunto - a chamada "tríade catalítica". No entanto, faltava um componente decisivo nas enzimas investigadas: em vez de um aminoácido diretamente envolvido, identificámos uma molécula de água precisamente coordenada que é capaz de desempenhar a função", explica Michelle Teune, doutoranda na Universidade de Greifswald, coautora do estudo juntamente com Plínio Vieira.
Esta estrutura recentemente descoberta - uma "tríade catalítica mediada pela água" - foi confirmada em experiências específicas. Os investigadores investigaram várias mutações da enzima para avaliar a sua influência na coordenação da molécula de água. De acordo com os resultados, a molécula de água nesta nova tríade desempenha um papel central na atividade das enzimas. "Os nossos resultados mostram que a água não serve apenas como solvente, mas que está ativamente envolvida na reação", explica o Prof. Michael Lammers, que participou no estudo como biólogo estrutural no Instituto de Bioquímica, e acrescenta: Michael Lammers, que participou no estudo como biólogo estrutural no Instituto de Bioquímica, e acrescenta: "Este é um mecanismo que desconhecíamos anteriormente e que alarga substancialmente a nossa compreensão das enzimas".
"Este estudo mostra como a colaboração científica pode ser valiosa e fornece conhecimentos fundamentais importantes para a nossa compreensão das esterases de hidratos de carbono, que também serão importantes para o nosso CONCENTRADO Transregio/CRC recentemente concedido", afirma o Prof. Dr. Uwe Bornscheuer, investigador principal do projeto.
Estas novas descobertas não só são importantes para a investigação fundamental, como também podem ter aplicação prática, uma vez que estes biocatalisadores de hidratos de carbono terrestres e marinhos podem ser utilizados para criar produtos de valor sustentável para várias aplicações na indústria alimentar ou no domínio da biotecnologia, por exemplo, para a produção de biocombustíveis.
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Publicação original
Michelle Teune, Plínio S. Vieira, Thorben Döhler, Gottfried J. Palm, Theresa Dutschei, Daniel Bartosik, Leona Berndt, Gabriela F. Persinoti, Sandra Maaß, Dörte Becher, Thomas Schweder, Mário T. Murakami, Michael Lammers, Uwe T. Bornscheuer; "Insights into a water-mediated catalytic triad architecture in CE20 carbohydrate esterases"; Nature Communications, Volume 16, 2025-7-31
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