Microscopia crioelettronica - Decodificato il ciclo di reazione di un enzima per la fissazione della CO2
Un promettente candidato enzimatico per la produzione di biocarburanti dall'anidride carbonica
La microscopia crioelettronica ad alta risoluzione consente di studiare in dettaglio processi enzimatici complessi. Con questo metodo, un gruppo di ricerca dell'Università di Potsdam e della Humboldt-Universität di Berlino è riuscito a caratterizzare in dettaglio il complesso enzimatico CODH/ACS. Hanno scoperto che il complesso si muove nel corso delle reazioni chimiche e determina quindi la sequenza della reazione. I risultati sono stati pubblicati sulla rivista "Nature Catalysis".
Prof. Petra Wendler e Dr. Jakob Ruickoldt durante la preparazione del supporto del campione per la microscopia crioelettronica.
Copyright: Sophie Reisdorf
Prima dell'inizio della fotosintesi nella storia della Terra e dell'accumulo di ossigeno nell'atmosfera, qui vivevano microrganismi anaerobici che non necessitavano di ossigeno per il loro metabolismo. La fissazione anaerobica del carbonio è considerata uno dei processi più antichi ed efficienti della sua specie e svolge un ruolo centrale anche negli ecosistemi moderni, ad esempio nelle paludi vulcaniche o nel tratto digestivo degli animali. Il complesso enzimatico CO-deidrogenasi-acetil-CoA-sintasi (CODH/ACS), essenziale per questo processo, si è conservato nei microrganismi per oltre 3,5 miliardi di anni.
La catalisi, cioè l'accelerazione dei processi chimici nella CODH/ACS, si basa su vari cluster metallici di nichel-ferro che convertono l'anidride carbonica nell'importante biomolecola acetil-CoA in diverse fasi di reazione. L'efficienza di questa reazione rende il CODH/ACS un promettente candidato enzimatico per la produzione di biocarburanti dall'anidride carbonica. I ricercatori dell'Università di Potsdam e della Humboldt-Universität di Berlino hanno utilizzato per la prima volta la crio-microscopia elettronica ad alta risoluzione (cryo-EM) per chiarire il ciclo catalitico di CODH/ACS. La crio-EM ha un'ampia gamma di applicazioni e può essere utilizzata per l'analisi strutturale di vari enzimi e biopolimeri.
"Le nostre mappe crio-EM di sei stati intermedi della CODH/ACS sono così altamente risolte che le molecole legate al centro metallico possono essere chiaramente correlate con i movimenti della proteina", afferma Jakob Ruickoldt, primo autore dello studio. "I diversi stati di legame di CODH/ACS non sono ancora stati studiati con la crio-EM", afferma Petra Wendler. "Utilizzando questo metodo, abbiamo scoperto come il legame delle diverse molecole prepari il centro attivo alla fase di reazione successiva, evitando così reazioni collaterali e la perdita di preziosi intermedi di reazione. Questa conoscenza ci aiuterà a utilizzare la catalisi dell'antico complesso enzimatico per la fissazione biotecnologica del carbonio".
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