Membranadsorber:
Sartobind® Q
Solutions de chromatographie sur membrane pour une purification et une capture efficaces des protéines
Elution à 2 volumes de membrane avec des courbes de rupture nettes pour une meilleure séparation
Mise à l'échelle transparente de 3 mL à 5 L avec des performances constantes dans toutes les tailles.
Cycles de purification complets en 11 minutes grâce à des capacités de traitement à grande vitesse
Optimiser les applications de liaison et d'élution grâce à la technologie de l'adsorbeur à volume de vide minimisé
Les adsorbeurs à membrane Sartobind® Q représentent une technologie de chromatographie avancée conçue pour des applications efficaces de capture et de polissage des protéines. Ces systèmes à volume de vide optimisé présentent des hauteurs de lit spécialisées de 4 mm et 8 mm conçues pour offrir des performances supérieures dans les séparations en flux continu et les séparations par liaison et élution.
La configuration de la hauteur de lit de 8 mm offre une meilleure capacité de liaison avec seulement 1,4 volume de membrane contre 2,8 volumes de membrane pour les modèles de 4 mm. Cette optimisation permet d'obtenir des courbes de rupture nettes et des volumes d'élution minimaux d'environ deux volumes de lit, ce qui élimine le mélange en retour des échantillons séparés. La capacité de liaison dynamique atteint 22 g avec de l'albumine sérique bovine à une concentration de 2 g/L.
Disponible en plusieurs formats, des unités analytiques Sartobind® Nano de 3 ml aux échelles de production Sartobind® Jumbo de 5 l, la gamme de produits garantit une évolutivité constante. Le comportement de percée reste équivalent dans toutes les tailles lorsqu'il est normalisé par litre de volume de membrane, avec des profils d'élution identiques qui maintiennent la reproductibilité tout au long des processus de mise à l'échelle.
La technologie de l'adsorbeur à membrane incorpore des canaux d'écoulement optimisés pour un volume de vide minimal, ce qui est essentiel pour obtenir des résultats de séparation précis. L'échantillon traverse la membrane d'amont en aval par l'intermédiaire d'une construction comportant soit des noyaux centraux dans les capsules, soit des éléments d'espacement dans les cassettes. Cette conception permet de réaliser des cycles de purification complets en 11 minutes à des débits de 4 volumes de membrane par minute.
Les échangeurs d'ions robustes Sartobind® Q excellent dans les applications de polissage d'anticorps monoclonaux, éliminant les virus, l'ADN, les protéines des cellules hôtes, la protéine A lessivée et les endotoxines. La structure macroporeuse avec une taille de pore supérieure à 3 µm comporte des ligands d'ammonium quaternaire liés de manière covalente à la surface interne complète, ce qui se traduit par une capacité de liaison élevée combinée à des débits exceptionnels allant jusqu'à 30 volumes de lit par minute.
Pour les applications relatives aux virus et aux particules de type virus, les effets d'exclusion de taille sont négligeables, ce qui rend ces adsorbeurs adaptés à la purification des adéno- ou lentivirus avec une capacité de liaison dynamique supérieure d'un ordre de grandeur par rapport aux résines conventionnelles. Les matériaux peuvent être réutilisés plus de 100 fois sans perte de capacité de liaison.
Les capacités de polissage des flux incluent une élimination des virus supérieure à 6 log, une élimination de l'ADN inférieure aux limites de détection, une élimination des protéines des cellules hôtes supérieure à 99 % et une élimination des endotoxines supérieure à 5 log, tout en réduisant le coût des colonnes de 80 %. Les capacités de séparation des protéines à haute résolution sont démontrées par des applications analytiques séparant la myoglobine, le cytochrome C et des mélanges de lysozyme à des débits de 10 ml/min (3,3 volumes de membrane/min).
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Note : Cet article a été traduit automatiquement. LUMITOS offre ce service pour rendre les informations sur les produits disponibles dans plus de langues. Comme cet article a été créé de manière automatisée, des erreurs et des différences par rapport à l'original sont possibles. Vous trouverez la présentation originale en Anglais ici.
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