Comment l'ARNm défectueux est-il détecté et détruit ?
Deux protéines similaires peuvent se substituer l'une à l'autre dans le mécanisme de contrôle de la qualité des ARNm défectueux. Cela a redéfini la répartition des tâches des protéines
Des scientifiques dirigés par le professeur Dr Niels Gehring de l'Institut de génétique de l'Université de Cologne ont étudié deux protéines similaires, UPF3A et UPF3B, qui interviennent dans le mécanisme de contrôle de la qualité "nonsense-mediated mRNA decay" (NMD). Leurs résultats montrent que les deux protéines sont capables d'assurer l'exécution de NMD en l'absence de l'autre et ont donc au moins partiellement les mêmes fonctions. Le mécanisme de contrôle de la qualité NMD empêche l'ARNm défectueux d'être transformé en protéines qui pourraient éventuellement avoir des effets indésirables, voire toxiques, dans nos cellules. L'ARN messager, ou ARNm en abrégé, est connu de tous depuis la pandémie de corona. La molécule messagère transporte des informations à partir desquelles les protéines peuvent être produites dans la cellule.
Image symbolique
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De nombreuses protéines différentes sont impliquées dans le processus NMD. Cependant, on ne sait pas encore exactement comment ces protéines travaillent ensemble pour contrôler l'ARNm pendant la production des protéines. Plusieurs théories ont été avancées ces dernières années au sujet des deux protéines UPF3A et UPF3B, dont certaines sont contradictoires. Alors qu'il est établi que UPF3B est un facteur d'activation de NMD, il a été affirmé que UPF3A était - malgré sa similarité avec UPF3B - son antagoniste et donc un inhibiteur de la dégradation de l'ARNm. Grâce à des recherches approfondies en biologie moléculaire, telles que le séquençage de l'ARN, la spectrométrie de masse et CRISPR-Cas9, l'équipe de Cologne a montré que les deux protéines sont capables d'activer le mécanisme de contrôle de la qualité de l'ARNm et donc de rendre inoffensif un ARNm défectueux. En outre, l'équipe a également pu réfuter la fonction établie d'UPF3B en tant que "protéine pont". Selon cette hypothèse, la fonction principale d'UPF3B était de servir de connexion entre deux complexes protéiques, c'est-à-dire comme un pont entre deux piliers, afin de permettre ainsi la reconnaissance des ARNm défectueux. Mais même sans interaction avec l'un des deux complexes protéiques, c'est-à-dire l'un des piliers - ce qui provoquerait l'effondrement d'un pont - la protéine UPF3B est capable de remplir sa fonction normale. Elle semble donc encore remplir une fonction indépendante du pont.
Nous voulions mettre un terme à la discussion sur les deux protéines UPF3 et répondre à la question de savoir si elles ont des fonctions identiques ou opposées", a déclaré le professeur Gehring. Les résultats fournissent également de nouvelles informations sur les fonctions de UPF3B. Ces résultats sont importants car on sait que les personnes atteintes de troubles de l'apprentissage sont parfois porteuses de mutations dans le gène de la protéine UPF3B. En poursuivant l'étude de la protéine UPF3B, nous espérons élucider le lien avec sa fonction dans le cerveau humain. Mais pour ce faire, nous devons d'abord comprendre quelle est la fonction moléculaire exacte de la protéine".
Note: Cet article a été traduit à l'aide d'un système informatique sans intervention humaine. LUMITOS propose ces traductions automatiques pour présenter un plus large éventail d'actualités. Comme cet article a été traduit avec traduction automatique, il est possible qu'il contienne des erreurs de vocabulaire, de syntaxe ou de grammaire. L'article original dans Anglais peut être trouvé ici.
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