Pseudocholinesterase

Die Pseudocholinesterase (PCHE) ist ein zur Gruppe III der EC-Klassifikation (Hydrolasen) gehörendes Enzym, das die hydrolytische Spaltung der Esterbindung zwischen der OH-Gruppe des Cholins und der Carboxylgruppe einer organischen Säure unspezifisch katalysiert.

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Wirkung

Die Pseudocholinesterase ist auch in der Lage, verschiedene Ester zu spalten, die eine andere Alkoholkomponente als Cholin enthalten, beispielsweise Aspirin, Cocain und Heroin. Sie wird gehemmt durch Glykoalkaloide (alpha-Solanin, alpha-Chaconin), die in den grünen Teilen der Kartoffelpflanze vorkommen ^[1].

Vorkommen

Das Enzym kommt in vielen Geweben, beispielsweise in der Leber, im Blutplasma, in der Darmschleimhaut oder im Pankreas, vor; man vermutet, dass es die Wirkung von Acetylcholin außerhalb des synaptischen Spaltes verhindern soll.

Neuere Studien haben gezeigt, dass das Detergens Triton X-100, das bei der Aufarbeitung von Geweben eingesetzt wird, die Pseudocholinesterase hemmt. Dadurch wurden die Mengen dieses Enzyms in vielen Geweben unterschätzt ^[2].

Klinische Bedeutung

Bedeutung hat die Pseudocholinesterase unter anderem in Zusammenhang mit der Anwendung depolarisierender Muskelrelaxantien während/vor einer Narkose. Die kurze Wirkdauer dieser Stoffe (vornehmlich Mivacurium und Suxamethonium) liegt in dem raschen Abbau der Arzneistoffe im Blutplasma begründet (Mivacurium in etwa 4 min., Suxamethonium in etwa 1 min. zur Hälfte abgebaut). Deshalb kann ein Mangel an Pseudocholinesterase (schwere Leberfunktionsstörung) bzw. eine atypische Form des Enzyms (genetisch bedingt, s.u.) zu einem verzögertem Abbau dieser Stoffe führen. Aufgrund einer hieraus resultierenden verlängerten Atemlähmung muss der Patient bis zum Abklingen der muskelrelaxierenden Wirkung narkotisiert und künstlich beatmet werden (sogenannte Nachbeatmung).

Es sind mehrere genetische Varianten der Pseudocholinesterase bekannt. Homozygote Personen für die atypische Variante des Enzyms, (ca. 1:2000), hydrolysieren die oben genannten Muskelrelaxantien nur langsam, und es kann zu den beschriebenen Komplikationen kommen. Die Funktion des Enzyms wird durch die Bestimmung der sog. Dibucainzahl gemessen; bei dieser Untersuchung wird die Aktivität des Enzyms nach Zugabe des Lokalanästhetikums Dibucain bestimmt.

Siehe auch

• Acetylcholinesterase
• Cholinesterase

Quellen

1. ↑ Darvesh, S. et al., Nat Rev Neurosci. 2003;4(2):131-8
2. ↑ Li, B. et al., J Neurochem. 2000 Sep;75(3):1320-31