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Kompetitive Hemmung



Die kompetitive Hemmung (lat. competere = zusammen etwas begehren) ist ein biochemischer Vorgang bei dem ein Agonist und ein Antagonist um die Besetzung eines Rezeptors konkurrieren, wobei der Antagonist keine biochemische Wirkung hat.

Agonisten sind Substanzen, die Rezeptoren besetzen und mit ihnen Komplexe bilden, welche eine bestimmte Wirkung im Körper erzielen. Ein Rezeptor ist eine reizaufnehmende Stelle im Körper, welche der Struktur ihrer spezifischen Substanzen nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip angepasst ist. Die Fähigkeit einer Substanz im Körper durch diesen Mechanismus eine Wirkung zu erzielen nennt sich intrinsic activity. Die Stärke des Bindungsbestrebens zwischen Agonist und Rezeptor bezeichnet man als Affinität.

Antagonisten haben sehr ähnliche chemische Strukturen wie die jeweiligen Agonisten und können deren spezifischen Rezeptoren besetzen. Um die Agonisten von ihren Rezeptoren zu verdrängen müssen sie eine größere Affinität besitzen oder in höherer Konzentration vorliegen. Allerdings erzielt der Antagonist-Rezeptor-Komplex keine Wirkung, wodurch die Wirkung des Rezeptors unterbunden wird.

In der Pharmazie handelt es sich bei Agonisten meist um physiologische, d.h. körpereigene Substanzen wie Enzyme und Mediatoren und deren Antagonisten in Form von Arzneimitteln. Zum Beispiel ist Histamin als entzündungsvermittelndes Gewebshormon ein physiologischer Agonist, welches seinen spezifischen Histamin-Rezeptor besetzt und im Gewebe typische Entzündungsmerkmale wie z.B. Rötung, Schwellung und Schmerz auslöst. H1-Antihistaminika sind chemisch dem Histamin sehr ähnlich und verdrängen es von seinem Rezeptor. Sie haben keine Eigenwirkung und verringern bzw. verhindern somit die Entzündungsweiterleitung. Als Beispiel wäre außerdem zu nennen, dass pathogene Bakterien p-Aminobenzoesäure in lebenswichtige Substanzen einbauen. Dies kann durch chemisch ähnliche Sulfonamide, die als kompetetiver Hemmstoff wirken, verhindert werden.

Siehe auch

Enzymhemmung

 
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