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Histidin



Strukturformel
Allgemeines
Name Histidin
Abkürzung His, H
Restname Histidyl-
essentiell für Kinder
Andere Namen 2-Amino-3-
(3H-imidazol-4-yl)
propansäure, Imidazolalanin
Summenformel C6H9N3O2
CAS-Nummer 71-00-1
Kurzbeschreibung weißer Feststoff
Eigenschaften
Molmasse 155,16 g/mol
Aggregatzustand fest
Dichte g·cm-3
Schmelzpunkt 272–273 °C
Siedepunkt thermische Zersetzung ab 287 °C
Dampfdruck Pa ( °C)
Löslichkeit mäßig in Wasser (38,2 g/L bei 20 °C), schlecht in Ethanol
Seitenkette basisch
isoelektrischer Punkt 7,6
pK-Werte
bei 25 °C
pKCOOH: 1,8
pKNH2: 9,2
pKSeitenkette: 6,0
van-der-Waals-Volumen 118
Hydrophobizitätsgrad -3,2
Sicherheitshinweise
keine Gefahrensymbole
R- und S-Sätze R: keine R-Sätze

S: keine S-Sätze

MAK nicht festgelegt
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Histidin gehört zu den proteinogenen Aminosäuren. Gemeinsam mit Arginin und Lysin gehört es zu den basischen Aminosäuren oder Hexonbasen, zusammen mit Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan zu den aromatischen Aminosäuren. Basische Aminosäuren besitzen zusätzlich zur obligatorischen alpha-Aminogruppe eine weitere basische Gruppe. Im Histidin ist dies der Imidazolring, der gleichzeitig die Aromatizität des Histidins bedingt.

  Der Imidazolring unterliegt einer Tautomerie, genauer einer Imin-Enamin-Tautomerie. Das Wasserstoffatom, das an eins der Stickstoffatome des Rings gebunden ist, kann zum anderen Stickstoffatom wechseln. Gleichzeitig verschiebt sich die Doppelbindung zwischen beiden Stickstoffatomen im Ring. Diese Reaktion ist reversibel und beide Tautomere stehen im Gleichgewicht. In der Strukturformel rechts ist nur ein Tautomer dargestellt.

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Inhaltsverzeichnis

Vorkommen

Histidin erfüllt eine wichtige Aufgabe als Blutpuffer im Hämoglobin (siehe auch Funktionen).

Histidin ist in Nahrungsmitteln wie Thunfisch, Schweinefilet, Rinderfilet, Hühnerbrust, Sojabohnen, Erdnüssen, Linsen, Lachs, Weizenkeimen und Käse enthalten. Es ist auch Bestandteil mancher Medikamente und Vitaminpräparate.

Funktionen

Der pK-Wert von Histidin befindet sich im Neutralbereich. Daher ist es die einzige proteinogene Aminosäure, die unter physiologischen Bedingungen sowohl Protonendonator als auch Protonenakzeptor sein kann. Als Beispiel dafür findet sich seine Rolle in der „katalytischen Triade“ (Asp-His-Ser) von Serinproteasen. Von funktioneller Bedeutung sind auch das „distale“ und das „proximale“ Histidin (Teile des Eisen-Bindungsplatzes) im Blutfarbstoff Hämoglobin und dem Muskelfarbstoff Myoglobin). Ebenfalls wichtige Bedeutung hat es als Ligand von Metallionenkomplexen der Elektronentransportketten in den Mitochondrien (oxidative Phosphorylierung) und in den Chloroplasten (Photosynthese).

Synthese

Im Stoffwechsel wird L-Histidin aus 5-Phosphoribosyl-1-pyrophosphat (PRPP) und ATP in einer Abfolge von elf Reaktionen, die von acht Enzymen katalysiert werden, über mehrere Zwischenprodukte, u. a. Imidazolglycerinphosphat, synthetisiert.

Abbau

Beim Abbau des Histidin entsteht das biogene Amin Histamin.

Quellen

  • [1], Seite 6.

Siehe auch

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Histidin aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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