Clathrin

Clathrin ist ein Protein, das an der Einstülpung von Zellmembranen und der Bildung von Vesikeln beteiligt ist (v.a. bei der rezeptorabhängigen Endozytose, nach dem Abschnüren wird das Clathrin der Stachelsaumbläschen (Clathrin coated vesicles) ATP-abhängig entfernt ("Uncoating").

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Clathrin ist ein außergewöhnlich strukturiertes Protein. Es ist ein Trimer. Die Untereinheiten sind in Form eines Dreibeins angeordnet, in Form von Triskelions. Somit ist es möglich ein zweidimensionales Netzwerk zu bilden, welches sich aus Hexagonen zusammensetzt. Es wird keine flache Ebene erzeugt sondern ein Konstrukt mit einer konvexen und einer konkaven Seite. Die konkave Seite liegt immer der Membran zugewandt. Die Clathrin-Vesikel haben Durchmesser von 50 - 100 nm und werden von einem Gerüst aus meistens 12 Penta- und 8 Hexagons aus insgesamt 36 Dreifachskeletten von Clathrin überzogen. Dieses fibröse Protein besteht aus einer schweren Kette (180.000 Dalton [Da]) und einer leichten Kette (35.000 - 40.000 Da). Außerdem kommt das 900 Aminosäuren-lange Dynamin, welches GTP binden und hydrolysieren kann, auch im Vesikelmantel vor. Zwischen dem Clathrin und der äußeren Vesikelmembran finden sich "adaptor-protein complexes", AP-Komplexe . Diese Komplexe, AP-1 oder AP-2 (~340.000 Da), bestehen aus 4 unterschiedlichen Polypeptiden. Sie binden an die schweren Ketten des Clathrins und binden an Membranlipide sowie Membranproteine und vermitteln dadurch die Clathrin-Bindung an Membranen. AP-2 vermittelt die Bildung von "clathrin-coated vesicles", CCV, an der Plasmamembran. AP-1 vermittelt CCV-Bildung am trans-Golgi Netzwerk, dem letzten Kompartiment des Proteinsyntheseapparates im sekretorischen Transportweg.

Weblink

• Struktur des Clathrin Triskelions (www.nature.com)