Chemotaxis

Chemotaxis (gr. chêmeia = Chemie, taxis = Ordnung, Aufmarsch) bezeichnet die Beeinflussung der Fortbewegungsrichtung von Lebewesen oder Zellen durch Stoffkonzentrationsgradienten. Wird die Bewegung in einem solchen Gradienten in Richtung auf höhere Konzentrationen des Stoffes gesteuert (x>0), so bezeichnet man das als positive Chemotaxis und nennt den betreffenden Stoff Lockstoff oder Attractant. Wird die Bewegung in die umgekehrte Richtung gelenkt, nennt man das negative Chemotaxis und den betreffenden Stoff Schreckstoff oder Repellent. Positive Chemotaxis kann bei zu hoher Konzentration eines Stoffes in negative umschlagen.

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Mathematisch wird ein Stoffkonzentrationsgradient ausgedrückt mit und die Chemotaxis in ihrer einfachsten Form als , wo J ein Flussvektor und x der sogenannte Chemotaktische Koeffizient sind.

Bakterien sind durch Chemotaxis in der Lage, Orte mit optimaler Konzentration eines Nährstoffs oder von Sauerstoff aufzusuchen und Orte mit schädlichen Stoffen zu meiden.

Eine positive Chemotaxis in Abhängigkeit von Sauerstoff bezeichnet man auch als Aerotaxis.

Bei Wirbeltieren ist Chemotaxis Voraussetzung für ein funktionierendes Immunsystem und Blutsystem.

Die Signalverarbeitung

Chemotaxis als Antwort auf einen Stoffreiz erfordert Chemorezeptoren als Sensoren für die Wahrnehmung. Die Adaption der Chemorezeptoren erfolgt durch Methylierung. Daher werden sie als MCP (Methyl-akzeptierende Chemotaxis-Proteine) bezeichnet.

Im Bakterium Escherichia coli (E. coli) beispielsweise findet man 4 MCP die alle unterschiedliche Stoffe erkennen können:

• Tsr (Serin, AS)
• Trg (Glucose, Ribose)
• Tap (Dipeptide)
• Tar (Aspartat, Maltose, Glucose)

In Gegenwart einer hohen Lockstoffkonzentration wird das MCP mit Hilfe der Methyltransferase CheR von S-Adenosylmethionin an einem Glutamatrest methyliert (dabei entsteht ein „gamma“-Methylester). Je mehr Methylreste auf dem oligo- bzw. tetrameren Protein vorhanden sind, desto geringer wird die Affinität des Rezeptors für den jeweiligen Stoff. Bei einer geringen Lockstoffkonzentration wird der Methylrest von einer Methyltranferase (CheB) abgespalten und der Rezeptor wird dadurch wieder empfindlicher.

Ein Beispiel für die Aktivierung vom „Taumeln“ (ein Zustand, bei dem das Bakterium sich im Raum neu ausrichtet und anschließend wieder in einer anderen Richtung „schwimmt“ (biased-random walk)) bei E. coli:
Mehrere methylierte MCP lagern sich in der Membran zusammen und aktivieren die Proteinkinase CheA (eine Kinase ist ein phosphorylierendes Enzym). CheA ist ein wichtiger zellulärer Schalter, der sich also selbst phosphoryliert (ATP->ADP) und den Phosphatrest anschließend auf CheY und CheB überträgt. CheY schaltet den Flagellenmotor auf Taumeln. (CheZ stoppt das Taumeln wieder). CheA und CheY bilden ein Zweikomponentensystem.