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Transglutaminase



Protein-Glutamin-γ-Glutamyltransferase
Synonyme

Transglutaminase; Factor XIIIa; Fibrinoligase; Fibrin stabilisierender Faktor; Glutaminylpeptid-γ-Glutamyltransferase; Polyamin-Transglutaminase; Gewebe-Transglutaminase; R-Glutaminyl-Peptid:Amin-γ-Glutamyltransferase

EC-Nummer

2.3.2.13

CAS-Nummer

80146-85-6

Kategorie (Aminoacyl-)Transferase
Substrate Protein-Glutamin + Alkylamin
Produkte Protein N5-Alkylglutamin + NH3

Transglutaminasen gehören zu der Enzym-Klasse der Transferasen.

Weiteres empfehlenswertes Fachwissen

Transglutaminase katalysiert den Acyl-Transfer von proteingebundenen Glutamin-Resten auf primäre Amine. Ist an der Reaktion neben der der γ-Glutamylgruppe der Aminosäure Glutamin auch die ε-Aminofunktion eines Lysin-Restes beteiligt kommt es zu einer intra- bzw. intermolekularen Vernetzung von Proteinen durch Ausbildung einer Isopeptidbindung. Im Aktivzentrum von Transglutaminase befindet sich ein reaktiver Cystein-Rest (E-SH). Die Reaktion gliedert sich in zwei Teilschritte, wobei im ersten Schritt unter Ausbildung des Acyl-Enzym-Komplexes Amonium-Ionen freigesetzt werden. Im zweiten Schritt erfolgt unter Freisetzung des Enzyms die Übertragung auf primäre Amine. Die ausgebildete Isopeptidbindung ist aus biochemischer Sicht sehr stabil, da sie nicht enzymatisch durch Proteasen gespalten werden kann.

Die meisten bekannten Transglutaminasen aus höheren Organismen sind Calcium-abhängig, daneben sind aber auch Calcium-unabhängige bakterielle Transglutaminasen (z.B. Streptomyces mobaraensis) bekannt

Im menschlichen Organismus sind 8 verschiedene Transglutaminasen beschrieben. Ihre Funktion reicht von der Blutgerinnung (Gerinnungsfaktor XIII) bis zum Aufbau von Haut- und Haar. Vereinfacht gesagt, sind Transglutaminasen biologische Kleber, die hochmolekulare Proteinstrukturen aufbauen.

Ein industrielles Anwendungsgebiet der Transglutaminase ist die Quervernetzung von Proteinen in Wurstwaren und „restrukturiertem“ Fleisch (Formfleisch) sowie von Fisch- und Milchprodukten. Für industrielle Nutzung wird Transglutaminase aus Streptomyces mobaraensis gewonnen. Darüber hinaus sind unter www.TGase.com die humanen Transglutaminasen für Forschung und Entwicklung erhältlich.

Die Gewebetransglutaminase (Transglutaminase2, TG2) hat eine herausragende Bedeutung für die Zöliakiediagnostik erlangt. Diese Nahrungsunverträglichkeit gegenüber Getreideproteinen führt zur Bildung von Autoantikörpern gegen die körpereigene Gewebetransglutaminase. Diese Autoantikörper wiederum können durch Diagnostika einfach und sicher zur Diagnose der Zöliakie nachgewiesen werden.

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Transglutaminase aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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