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Streptavidin



Streptavidin ist ein aus vier identischen Untereinheiten aufgebautes Protein (Tetramer) aus Streptomyceten (Streptomyces avidinii). Jede dieser Untereinheiten kann mit sehr hoher Affinität (Ka ~ 1014–1015 M-1) ein Biotin-Molekül binden. Diese Bindung ist eine der stärksten bekannten nichtkovalenten biologischen Bindungen. Im Gegensatz zu Avidin hat Streptavidin einen isoelektrischen Punkt im neutralen Bereich (um 7,0; in anderen Quellen auch pI = 5–6). Wegen seiner geringeren Gesamtladung und aufgrund der Tatsache, dass Streptavidin kein Glykoprotein ist und deshalb nicht an Kohlenhydrat-Rezeptoren bindet, sind unspezifische Bindungen in Streptavidin-Systemen seltener als bei der Verwendung von Avidin.

Weiteres empfehlenswertes Fachwissen

Struktur

Die Primärstruktur des Monomers, also jede der vier identischen Untereinheiten, besteht aus 159 Aminosäuren und hat eine Molekülmasse von 16.807 Da.[1]

Anwendung

Die Streptavidin/Biotin-Wechselwirkung wird in den verschiedensten Methoden in der Biochemie, Immunologie und Molekularbiologie ausgenutzt:

Quellen

  1. UniProt P22629
 
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