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Alanin



Strukturformel
Allgemeines
Name L-(+)-Alanin
Andere Namen
  • L-α-Aminopropionsäure
  • (S)-2-Aminopropansäure
  • Abkürzungen: Ala, A
Summenformel C3H7NO2
CAS-Nummer 56-41-7
Kurzbeschreibung farbloser, kristalliner Feststoff
Eigenschaften
Molare Masse 89,09 g/mol
Aggregatzustand fest
Dichte 1,424 g·cm-3 [1]
Schmelzpunkt 295–297 °C (Zersetzung) [1]
Siedepunkt nicht zutreffend
Dampfdruck

sehr gering

pKs-Wert
  • 2,3 (Carboxylgruppe)
  • 9,9 (Aminogruppe)
Löslichkeit
  • gut löslich in Wasser (166,5 g/l bei 25 °C) [1]
  • schlecht löslich in Alkohol
  • unlöslich in Diethylether
Sicherheitshinweise
Gefahrstoffkennzeichnung
keine Gefahrensymbole
[1]
R- und S-Sätze R: keine R-Sätze [1]
S: keine S-Sätze [1]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Alanin, abgekürzt Ala oder A, ist eine Aminosäure, die in Form des α-Alanins chiral ist, also in zwei spiegelbildlichen Formen auftritt, wobei das L-Alanin eine proteinogene Aminosäure ist, die nach IUPAC auch als (S)-2-Aminopropansäure bezeichnet wird. Das D-Alanin findet man als Baustein des Mureins, das die Grundsubstanz der Bakterienzellwände ist. Daneben gibt es noch das nichtproteinogene β-Alanin.

L-Alanin wird auch als Grundtyp der proteinogenen Aminosäuren bezeichnet, da alle, außer Glycin, das L-Alanin-Grundgerüst enthalten.

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Inhaltsverzeichnis

Synthese

Im Stoffwechsel wird L-Alanin durch Transaminierung aus dem Endprodukt der Glykolyse, dem Pyruvat, synthetisiert.

Funktionen

In Umkehrung dieser Synthese-Reaktion kann es enzymatisch auch wieder zu Pyruvat abgebaut werden (Transdesaminierung). So kann das Kohlenstoffgrundgerüst über Pyruvat wieder zum Aufbau von Glukose (Glukoneogenese) verwendet oder über den Zitronensäurezyklus vollständig zur Energiegewinnung abgebaut werden. Die oxidative Desaminierung des L-Alanins zu Pyruvat und Ammoniak, katalysiert durch das Enzym Alanin-Dehydrogenase, stellt eine weitere Abbaumöglichkeit dar; sie macht beispielhaft deutlich, wie ein Teil des Aminosäurestoffwechsels mit dem Kohlenhydratstoffwechsel verknüpft ist.

Beim physiologischen pH-Wert von 7,4 liegt die Carboxylgruppe deprotoniert und die Aminogruppe protoniert als –NH3+ vor.

Alanin tritt – neben anderen Aminosäuren wie z. B. Leucin und Glutaminsäure – in α-Helices von Proteinen bevorzugt auf. Diese Aminosäuren begünstigen die Bildung dieses Sekundärstrukturelements und werden deshalb auch als Helixbildner bezeichnet.[2]

Quellen

  1. a b c d e f Eintrag zu Alanin in der GESTIS-Stoffdatenbank des BGIA, abgerufen am 21. Nov. 2007 (JavaScript erforderlich)
  2. Berg, Tymozcko, Stryer: Biochemie. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg, Berlin 2003, ISBN 978-3827413031

Siehe auch

Sicherheitsdatenblätter

  • Acros
  • Alfa Aesar
  • Carl+Roth
  • Merck
  • Merck Biosciences
 
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