Transaminasen sind substratspezifische Enzyme, welche eine Übertragung von Aminogruppen (Transaminierung) katalysieren. Dabei wird die Aminogruppe einer Aminosäure auf eine α-Ketosäure übertragen, wodurch aus der Aminosäure eine neue α-Ketosäure und aus der ursprünglichen α-Ketosäure eine neue Aminosäure wird.

Transaminasen gibt es für 19 der 20 proteinogenen Aminosäuren, wodurch diese eigentlich nur bedingt essenziell sind. Sie können aus speziellen Ketosäuren konvertiert werden, von denen einige ihrerseits vom Stoffwechsel jedoch nicht bereitgestellt werden. Die Partneraminosäure ist dabei meist Glutamat, das zu α-Ketoglutarat und so zum universellen Spender von Aminogruppen wird. Daher wird Glutamat in der Benennung der Transaminase der Einfachheit halber meist weggelassen.

Transaminasen sind auch von Bedeutung für den Harnstoffzyklus, indem sie die als Stickstoffquelle dienende Aminosäure Asparaginsäure bereitstellen.

Transaminasenanstieg

SGOT (Glutamat-Oxalacetat-Transferase, jetzt Aspartat-Aminotransferase ASAT) und SGPT (Glutamat-Pyruvat-Transferase, jetzt Alanin-Aminotransferase ALAT) sind Enzyme der Leber, die für bestimmte Stoffwechselschritte von entscheidender Bedeutung sind. Sie befinden sich in besonders hoher Konzentration in den Leberzellen und gelangen dann ins Plasma, wenn diese geschädigt sind. Die Bestimmung von SGOT und SGPT im Blut dient somit in der Praxis dem Nachweis von Leberschäden.