Wenn sich mehrere Proteinmoleküle (Aminosäureketten) zu einem funktionellen Komplex zusammenlagern, spricht man von einer Quartärstruktur. Sie wird durch nicht-kovalente Wechselwirkungen zusammengehalten: Wasserstoffbrücken von Peptidbindungen und Seitenketten, Ionische Bindungen, van-der-Waals-Kräfte (unpolare Wechselwirkungen). Während der energetische Beitrag der erstgenannten Wechselwirkungen substantiell ist, ist bei der Assoziation von Untereinheiten über hydrophobe Bereiche energetisch weniger der Effekt der schwachen Van-der-Waals-Kräfte ausschlaggebend als vielmehr ein sogenannter hydrophober Effekt.

Viele Proteine sind so aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzt. Bekannte Beispiele sind das Hämoglobin, bei dem (bei den meisten Tieren) zwei identische α-Hämoglobin- und zwei identische β-Hämoglobinstränge jeweils ein Eisenion umschließen, das Ribosom und das Proteasom.

Aber nicht alle Proteine besitzen eine Quartärstruktur; in der Natur kommen zahlreiche einsträngige Proteine vor, die keine dauerhaften Komplexe bilden. Bei diesen ist hauptsächlich die Tertiärstruktur relevant.

Man kann Proteine mit Quartärstruktur unterscheiden in:

• Faserproteine (z.B.: Kollagen, Elastin, Keratin)
• Globuläre Proteine (z.B.: Hämoglobin, Myoglobin, Ribosom)

Siehe auch

Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur