Das Immunglobulin M (IgM) ist ein Antikörpermolekül, bestehend aus fünf Y-förmigen Untereinheiten, die an den langen Enden miteinander verbunden sind. Die Verbindung der einzelnen antigenbindenden Moleküle erfolgt durch zusätzliche intermolekulare Disulfidbrücken und die sog. J-Kette. Seine Konzentration im Blutserum beträgt 1,5 mg/ml.

Die Grundeinheit besteht aus zwei langen ("schweren", auch H-Kette (von englisch heavy)) und zwei kurzen ("leichten", auch L-Kette) Proteinketten und hat die Form eines "Y". An den kurzen Enden des Y befinden sich die Bindungsstellen, die an Antigene (Fremdkörper, zum Beispiel spezifische Oberflächenstrukturen von Bakterienzellen) binden können.

IgM hat eine Funktion als frühestes im Verlauf einer Immunantwort produziertes Immunglobulin zur Aktivierung des Komplementsystems, weshalb ein erhöhter IgM-Antikörperwert bei einer Blutuntersuchung auf eine aktuelle Immunantwort -also eine momentane Infektion- hindeutet.

Der menschliche Körper bildet fünf solcher Klassen von Immunglobulinen: Neben IgM auch IgA, IgG, IgD und IgE.