Als Immunglobulin D (IgD) bezeichnet man ein Y-förmiges Antikörpermolekül, welches mit einer Konzentration von 0,03 mg/ml, das entspricht weniger als 1% der Serum-Immunoglobuline, im menschlichen Serum vorkommt. Seine genaue Funktion ist bisher noch unbekannt. In seiner freien Form wird es sehr rasch abgebaut.

Der Antikörper ist ein Monomer (ein einzelnes Molekül), welches aus zwei langen, "schweren" Proteinketten (auch H-Ketten genannt [von englisch: heavy] ) und zwei kurzen, "leichten" Ketten (auch L-Ketten genannt [von englisch: light] ) besteht. Es hat die Form eines "Y". An den kurzen Enden des Y befinden sich die Bindungsstellen (Paratope), mit welchen sie an die Epitope der Antigene (Fremdkörper, zum Beispiel spezifische Oberflächenstrukturen von Bakterienzellen) binden können. In seiner Antikörperfunktion ist das IgD Bestandteil der B-Lymphozytenmembran.

Die molare Masse der H-Kette beträgt 69700 Dalton, das des gesamten Moleküls 160000 Dalton.

Der menschliche Körper bildet 5 Klassen von Immunglobulinen: Neben IgD auch IgA, IgM, IgG und IgE.