Durch Aktivierung eines G-Protein-gekoppelten Rezeptors durch ein Hormon (z. B. Glucagon), einen Neurotransmitter (z. B. Noradrenalin) oder einen Geruchsstoff wird die membranständige Adenylylcyclase stimuliert. Diese wandelt zelluläres ATP zu cAMP um. Ein bekannter direkter Stimulator der Adenylylcyclase ist Forskolin.
Durch Aktivierung von Proteinkinasen werden zahlreiche Stoffwechselfunktionen reguliert. Beispiele sind der Glycogen-Abbau zu Glucose, die Lipolyse und die Ausschüttung von Gewebshormonen wie Somatostatin.
cAMP in Bakterien
cAMP ist bereits bei Bakterien als Hungersignal (Glucose-Mangelsignal) zu finden, jedoch ist seine Wirkungsweise hier eine völlig andere: das Molekül ist Teil eines Glucose-Repression der Lactose-Verwertung genannten Regelkreises.
Ist nämlich Glucose (Glc) im Medium vorhanden, so sind die Gene des Lactose-Operons (lac-Operons) ruhiggestellt. Dies ist sinnvoll, da die Verwertung von Lactose (Lac) unter diesen Idealbedingungen nicht nur aufwändig, sondern auch überflüssig wäre.
Es zeigte sich, dass in Gegenwart von Glc die Konzentration an cAMP gering ist;
nach Glc-Entzug steigt sie hingegen durch die Aktivierung einer bakteriellen Adenylylcyclase (AC) stark an.
unter diesen Bedingungen ist ein Glc-Transportprotein (TP) phosphoryliert (TP-P). Es bildet einen Komplex mit AC und aktiviert dieselbe. Bei Glc-Überschuss wäre TP-P durch Phosphat-Übertragung an der Entstehung von Glucose-6-phosphat (G-6P) beteiligt, und würde (als TP) seinen Einfluss auf die AC verlieren.
cAMP bindet sodann an das CAP (Katabolit-Aktivator-Protein), auch als CRP (cAMP-Rezeptor-Protein) bezeichnet, das nun als Transkriptionsfaktor die zum lac-Operon gehörigen Gene anschaltet. Dies leitet die Lactose-Aufnahme unter „Hungerbedingungen“ ein.
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