Asparaginsäure ist in seiner natürlichen L-Form eine der 23 proteinogenen Aminosäuren. Das Säureanion bezeichnet man als Aspartat-Ion. Da Aminosäuren im Körper normalerweise immer deprotoniert vorliegen, wird in der Biochemie statt Asparaginsäure häufig nur die Bezeichnung Aspartat verwendet.

Eigenschaften

Asparaginsäure reagiert aufgrund ihrer zwei Carboxylgruppen sauer. Daher liegt sie physiologisch meist als inneres Salz in Form eines Aspartats vor.

Vorkommen

Asparaginsäure wurde erstmals durch Hydrolyse von Asparagin gewonnen, das in den Keimlingen von Leguminosen vorkommt.

Synthese

Die Synthese von Asparaginsäure erfolgt zum Beispiel aus der homologen Ketosäure Oxalacetat durch Transaminierung.

Funktionen

Asparaginsäure soll bei Wirbeltieren zusammen mit Glutaminsäure in mehr als 50 Prozent aller Synapsen des zentralen Nervensystems als Transmitter fungieren, unter anderem in den Kletterfasern des Kleinhirns und den Moosfasern der Ammonshornformation.

Außerdem wird sie im Harnstoffzyklus durch das Enzym Argininosuccinat-Synthethase mit Citrullin unter Spaltung von ATP zu AMP und PP_i zu Argininosuccinat zusammengefügt. Dieses wird dann durch die Argininosuccinatlyase in Arginin und Fumarat aufgespalten. Arginin gibt dann Harnstoff ab, während Fumarat wieder im Citratzyklus zum Oxalacetat konvertiert wird, das wieder zum Aspartat transaminiert werden kann (Aminogruppenübertragung von Aminosäuren auf Harnstoff via Transaminierung von Oxalacetat).

Siehe auch

• Aminotransferase
• Dipeptid
• Glutamat-Rezeptor