Die Aconitase ist ein Enzym des Citratzyklus. Es katalysiert die reversible Umlagerung des Citrats über das intermediär enzymgebundene cis-Aconitat zum Isocitrat . Unter Standardbedingungen liegen 91 % Citrat, 3 % cis-Aconitat und 6 % Isocitrat vor.

  Abb. 1 zeigt die röntgenkristallographisch ermittelte Tertiärstruktur der Aconitase mit gebundenem α-Methylisocitrat. Im aktiven Zentrum befindet sich ein Fe₄S₄-Cluster, der zusammen mit Seitenketten polarer Aminosäuren, hauptsächlich Arginin-Reste, das Substrat bindet. Für die katalytische Aktivität zeichnet die spezifische Konformation des Enzyms mit dem Fe₄S₄-Cluster und den Aminosäureresten Serin-642, Arginin-580, Histidin-101 und Asparaginsäure-100 verantwortlich, welche die Reaktion stereospezifisch vom achiralen Citrat ausschließlich zum (1R,2S)-Isocitrat ablaufen lässt.

Literatur

1. ↑ H. Lauble, C. D. Stout: Steric and conformational features of the aconitase mechanism. In: Proteins 22, S. 1-11 , 1995