Der korrekte Titel dieses Artikels lautet „310-Helix“. Diese Schreibweise ist aufgrund technischer Einschränkungen nicht möglich.
Die 310-Helix ist ein Sekundärstruktur-Motiv von Peptiden und Proteinen, das an den Enden von α-Helices und auch separat vorkommen kann und etwa 10 % des Helix-Anteils von globulären Proteinen ausmacht. Sie ist eine rechtshändige Helix mit etwa drei Aminosäureseitenketten pro Umdrehung. Die 310-Helix wird durch intramolekulare C=O•••H-N Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der n-ten und der (n+3)-ten Aminosäure stabilisiert. Durch diese Wasserstoffbrückenbindung wird ein Ring mit zehn Bindungen gebildet, der der Struktur einer β-Schleife des Subtyps III entspricht. Die Van-der-Waals-Kontakte und Wasserstoffbrückenbindungen sind in Proteinen nicht so optimal wie die der α-Helix, so dass häufig nur kurze 310-Helices mit zwei bis drei Wasserstoffbrückenbindungen vorkommen.
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