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nanoDSF vs. µDSC: Eine Vergleichsstudie zur Formulierungsentwicklung für Biopharmazeutika

Schnelle und einfache Stabilitätsanalyse für die Entwicklung von Antikörper-Formulierungen

Dennis Breitsprecher, Nils Glücklich, Andrea Hawe, Tim Menzen

Die thermische Stabilitätsanalyse mit nanoDSF ist 100-mal schneller und verbraucht 40-mal weniger Probe im Vergleich zum „Goldstandard“ DSC

In der Formulierungsentwicklung von Biopharmazeutika ist die Analyse der Proteinstabilität von großer Bedeutung. Die stetig wachsende Anzahl von Biologika in den globalen Entwicklungspipelines fordert schnelle und präzise Methoden, um eine Vielzahl an Formulierungsbedingungen einfach und zielgerichtet zu testen. In der vorliegenden Vergleichsstudie wurden zwei Methoden eingesetzt, um thermische Schmelzpunkte (Tm) eines monoklonalen Antikörpers (mAb) zu bestimmen: nanoDSF analysiert die Veränderungen der Fluoreszenz-Emissionseigenschaften des Proteins, und Differentielle Scanning Kalorimetrie (µDSC) misst Änderungen in der Wärmekapazität eines Proteins aufgrund der Entfaltung. nanoDSF und µDSC liefern beide präzise und übereinstimmende Daten. Zusätzlich schafft es nanoDSF, die Limitierungen von µDSC zu überwinden, wie etwa den geringen Durchsatz und den hohen Probenverbrauch. Damit ist nanoDSF die ideale Technologie in der Entwicklung von Biopharmazeutika, um schnell und präzise optimale Formulierungsbedingungen zu finden.

Fakten, Hintergründe, Dossiers
  • Stabilitätsanalyse
  • Dynamische Differen…
  • Thermostabilität
  • thermal shift assay
  • Proteincharakterisierung
  • Antikörper-Analyse
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